Struktur, Jenis dan Fungsi Imunoglobulin

The imunoglobulin Mereka adalah molekul yang menjadikan limfosit B dan sel plasma yang membantu mempertahankan tubuh. Mereka terdiri daripada biomolekul glikoprotein kepunyaan sistem imun. Mereka adalah salah satu daripada protein serum yang paling banyak, selepas albumin.

Antibodi adalah nama lain yang menerima imunoglobulin, dan mereka dianggap globulin kerana tingkah laku mereka dalam elektroforesis serum darah yang mengandunginya. Molekul immunoglobulin boleh menjadi sederhana atau rumit, bergantung kepada sama ada pembentangannya adalah sebagai monomer atau polimerisasi.

Struktur immunoglobulin biasa sama dengan huruf "Y". Terdapat lima jenis imunoglobulin yang wujud perbezaan morfologi, fungsi dan lokasi dalam organisma. Perbezaan struktur antibodi tidak dalam bentuk, tetapi dalam komposisi mereka; setiap jenis mempunyai objektif tertentu.

Maklum balas imunologi yang dipromosikan oleh imunoglobulin sangat spesifik dan merupakan mekanisme yang sangat kompleks. Rangsangan untuk rembesannya oleh sel-sel diaktifkan dalam kehadiran agen asing ke organisme, seperti bakteria. Fungsi imunoglobulin adalah untuk mengikat unsur asing dan menghapuskannya.

Immunoglobulin atau antibodi boleh hadir di dalam darah dan di permukaan membran organ. Biomolekul ini mewakili elemen penting dalam sistem pertahanan tubuh manusia.

Indeks

• 1 Struktur
  • 1.1 Rantaian berat
  • 1.2 Rantai cahaya
  • 1.3 Segmen Fc dan Fab
• 2 Jenis
  • 2.1 Immunoglobulin G (IgG)
  • 2.2 Immunoglobulin M (IgM)
  • 2.3 Immunoglobulin A (IgA)
  • 2.4 Immunoglobulin E (IgE)
  • 2.5 Immunoglobulin D (IgD)
  • 2.6 Perubahan jenis
• 3 Fungsi
  • 3.1 fungsi umum
  • 3.2 Fungsi tertentu
• 4 Rujukan

Struktur

Struktur antibodi mengandungi asid amino dan karbohidrat, oligosakarida. Kehadiran utama asid amino, kuantiti dan pengedarannya adalah apa yang menentukan struktur imunoglobulin.

Seperti semua protein, immunoglobulin mempunyai struktur primer, sekunder, tertiari dan kuaternary, menentukan penampilan mereka yang biasa.

Memandangkan bilangan asid amino yang mereka ada, immunoglobulin mempunyai dua jenis rantai: rantaian berat dan rantai ringan. Di samping itu, mengikut urutan asid amino dalam strukturnya, setiap rantai mempunyai rantau yang berubah-ubah dan rantau tetap.

Rantai berat

Rantaian berat imunoglobulin sesuai dengan unit polipeptida yang terdiri daripada 440 asid amino.

Setiap immunoglobulin mempunyai 2 rantai berat, dan masing-masing mempunyai rantau yang berubah-ubah dan rantau yang malar. Rantau yang berterusan mempunyai 330 asid amino dan beransur-ansur 110 asid amino.

Struktur rantai berat adalah berbeza untuk setiap immunoglobulin. Mereka adalah 5 jenis rantai berat yang menentukan jenis imunoglobulin.

Jenis rantai berat dikenal pasti oleh huruf Yunani γ, μ, α, ε, δ untuk immunoglobulin IgG, IgM, IgA, IgE dan IgD, masing-masing.

Rangkaian berat rantai berat ε dan μ dibentuk oleh empat domain, manakala yang sepadan dengan α, γ, δ mempunyai tiga. Oleh itu, setiap kawasan tetap akan berbeza bagi setiap jenis imunoglobulin, tetapi biasa kepada immunoglobulin jenis yang sama.

Kawasan berubah rantaian berat dibentuk oleh domain immunoglobulin tunggal. Rantau ini mempunyai urutan 110 asid amino, dan akan berbeza bergantung pada kekhususan antibodi untuk antigen.

Dalam struktur rantai berat dapat diperhatikan suatu angulation atau flexion-terpasang hinge- yang mewakili daerah fleksibel dari rantai.

Rantai cahaya

Rantai cahaya imunoglobulin adalah polipeptida yang terdiri daripada kira-kira 220 asid amino. Terdapat dua jenis rantai cahaya pada manusia: kappa (κ) dan lambda (λ), yang mempunyai empat subtipe. Domain tetap dan berubah mempunyai urutan sebanyak 110 asid amino masing-masing.

Antibodi boleh mempunyai dua κ (κκ) rantai cahaya atau sepasang rantai λ (λλ) tetapi tidak mungkin mempunyai satu daripada setiap jenis pada masa yang sama.

Segmen Fc dan Fab

Oleh kerana setiap immunoglobulin mempunyai bentuk yang serupa dengan "Y" ia boleh dibahagikan kepada dua segmen. Segmen "bawah", asas, dipanggil pecahan crystallizable atau Fc; manakala lengan "Y" membentuk Fab, atau pecahan yang mengikat antigen. Setiap bahagian struktur imunoglobulin ini menjalankan fungsi yang berbeza.

Segmen Fc

Segmen Fc mempunyai dua atau tiga domain malar rantai berat immunoglobulin.

Fc boleh mengikat protein atau reseptor tertentu dalam basofil, eosinophils atau sel mast, sehingga ia dapat menimbulkan tindak balas imun yang spesifik yang akan menghilangkan antigen. Fc sepadan dengan akhir karboksil imunoglobulin.

Fab Segmen

Fraks yang Fab atau segmen antibodi mengandungi domain berubah di hujungnya, sebagai tambahan kepada domain pemalar rantai berat dan cahaya.

Domain berterusan rantai berat diteruskan dengan domain segmen Fc yang membentuk engsel. Sesuai dengan akhir terminal amino imunoglobulin.

Kepentingan segmen Fab adalah bahawa ia membolehkan mengikat dengan antigen, bahan asing dan bahan yang berpotensi berbahaya.

Domain berubah setiap immunoglobulin menjamin kekhususan mereka untuk antigen yang diberikan; ciri ini juga membolehkan penggunaannya dalam diagnosis penyakit radang dan berjangkit.

Jenis

Immunoglobulins yang diketahui sehingga kini mempunyai rantaian berat tertentu yang tetap untuk setiap ini dan perbezaan yang lain.

Terdapat lima jenis rantai berat yang menentukan lima jenis imunoglobulin, yang fungsinya berbeza.

Immunoglobulin G (IgG)

Immunoglobulin G adalah pelbagai yang paling banyak. Ia mempunyai rantai gamma yang berat dan dibentangkan dalam bentuk unimolekular atau monomerik.

IgG adalah yang paling melimpah dalam kedua-dua serum darah dan ruang tisu. Perubahan minimum dalam urutan asid amino rantai beratnya menentukan bahagiannya menjadi subtipe: 1, 2, 3 dan 4.

Immunoglobulin G mempunyai urutan 330 asid amino dalam segmen Fc dan berat molekul sebanyak 150,000, di mana 105,000 sesuai dengan rantai beratnya.

Immunoglobulin M (IgM)

Immunoglobulin M adalah pentamer yang rantaian beratnya adalah μ. Berat molekulnya tinggi, kira-kira 900 000.

Urutan asid amino rantai beratnya ialah 440 dalam pecahan Fcnya. Ia dijumpai terutamanya dalam serum darah, yang mewakili 10 hingga 12% daripada immunoglobulin. IgM hanya mempunyai satu subtipe.

Immunoglobulin A (IgA)

Ia sepadan dengan jenis rantai berat α, dan mewakili 15% daripada jumlah immunoglobulin. IgA didapati dalam darah dan rembesan, termasuk susu ibu, dalam bentuk monomer atau dimer. Berat molekul immunoglobulin ini adalah 320,000 dan mempunyai dua subtipe: IgA1 dan IgA2.

Immunoglobulin E (IgE)

Immunoglobulin E dibentuk oleh jenis rantai berat ε dan sangat jarang berlaku dalam serum, sekitar 0.002%.

IgE mempunyai berat molekul 200,000 dan hadir sebagai monomer terutamanya dalam serum, mukus hidung dan air liur. Ia juga biasa untuk mencari imunoglobulin ini di dalam basofil dan sel mast.

Immunoglobulin D (IgD)

Pelbagai rantai berat δ sepadan dengan immunoglobulin D, yang mewakili 0.2% daripada jumlah immunoglobulin. IgD mempunyai berat molekul sebanyak 180,000 dan berstruktur dalam bentuk monomer.

Ia berkaitan dengan limfosit B, yang melekat pada permukaan ini. Walau bagaimanapun, fungsi IgD tidak jelas.

Perubahan jenis

Immunoglobulin mungkin mengalami perubahan jenis struktur, kerana keperluan untuk mempertahankan antigen.

Perubahan ini adalah disebabkan oleh fungsi limfosit B untuk membuat antibodi oleh harta kekebalan adaptif. Perubahan struktur adalah di rantau yang berterusan rantai berat, tanpa mengubah rantau berubah.

Perubahan jenis atau kelas boleh menyebabkan IgM lulus kepada IgG atau IgE, dan ini berlaku sebagai tindak balas yang disebabkan oleh interferon gamma atau interleukins IL-4 dan IL-5.

Fungsi

Peranan imunoglobulin dalam sistem imun adalah sangat penting bagi pertahanan organisma.

Immunoglobulin adalah sebahagian daripada sistem imun humoral; iaitu, mereka adalah bahan yang dirembeskan oleh sel untuk perlindungan terhadap agen patogen atau berbahaya. 

Mereka menyediakan cara pertahanan yang berkesan, berkesan, khusus dan sistematik, yang bernilai tinggi sebagai sebahagian daripada sistem imun. Mereka mempunyai fungsi umum dan spesifik dalam imuniti:

Fungsi umum

Antibodi atau imunoglobulin memenuhi kedua-dua fungsi bebas dan mengaktifkan pengesan sel-mediated dan tindak balas rahsia.

Mengikat antigen-antibodi

Immunoglobulin mempunyai fungsi agen antigen yang mengikat dengan cara tertentu dan terpilih.

Pembentukan kompleks antigen-antibodi adalah fungsi utama imunoglobulin dan, oleh itu, adalah tindak balas imun yang boleh menghentikan tindakan antigen. Setiap antibodi boleh mengikat dua atau lebih antigen pada masa yang sama.

Fungsi pengesan

Sebahagian besar kompleks antigen-antibodi berfungsi sebagai permulaan untuk mengaktifkan tindak balas selular tertentu atau untuk memulakan urutan kejadian yang menentukan penghapusan antigen. Dua tindak balas effector yang paling biasa ialah pengikatan sel dan pelengkap pengaktifan.

Mengikat sel bergantung kepada kehadiran reseptor khusus untuk segmen Fc immunoglobulin, setelah ia dikaitkan dengan antigen.

Sel-sel seperti sel mast, eosinofil, basofil, limfosit dan fagosit mempunyai reseptor-reseptor ini dan menyediakan mekanisme untuk penghapusan antigen.

Pengaktifan lata pelengkap adalah satu mekanisme yang kompleks yang melibatkan permulaan urutan, jadi hasil akhir adalah rembesan bahan toksik yang menghilangkan antigen.

Fungsi tertentu

Pertama, setiap jenis imunoglobulin menghasilkan fungsi pertahanan tertentu:

Immunoglobulin G

- Immunoglobulin G menyediakan kebanyakan pertahanan terhadap agen antigen, termasuk bakteria dan virus.

- IgG mengaktifkan mekanisme seperti pelengkap dan fagositosis.

- Perlembagaan IgG tertentu untuk antigen adalah tahan lama.

- Satu-satunya antibodi yang ibu boleh dipindahkan ke anak semasa mengandung ialah IgG.

Immunoglobulin M

- IgM adalah antibodi tindak balas pantas kepada agen berbahaya dan berjangkit, kerana ia memberikan tindakan segera sehingga ia digantikan oleh IgG.

- Antibodi ini mengaktifkan respons selular yang dimasukkan ke dalam membran limfosit dan respon humoral sebagai pelengkap.

- Ia adalah imunoglobulin pertama yang mensintesiskan manusia.

Immunoglobulin A

- Bertindak sebagai halangan pertahanan terhadap patogen, yang terletak di permukaan membran mukus.

- Ia hadir dalam mukosa pernafasan, sistem pencernaan, saluran kencing dan juga dalam rembesan seperti air liur, lendir hidung dan air mata.

- Walaupun pengaktifan pelengkapnya rendah, ia boleh dikaitkan dengan lysozymes untuk menghilangkan bakteria.

- Kehadiran imunoglobulin D dalam kedua-dua susu ibu dan kolostrum membolehkan bayi baru lahir untuk memperolehnya semasa menyusu.

Imunoglobulin E

- Immunoglobulin E menyediakan mekanisme pertahanan yang kuat terhadap antigen penghasil alergen.

- Interaksi antara IgE dan alergen akan menyebabkan bahan keradangan muncul yang bertanggungjawab untuk gejala alahan, seperti bersin, batuk, sarang, air mata meningkat dan lendir hidung..

- IgE juga boleh digabungkan ke permukaan parasit melalui segmen Fc, menghasilkan tindak balas yang menyebabkan kematian ini.

Immunoglobulin D

- Struktur monomer IgD dikaitkan dengan limfosit B yang tidak berinteraksi dengan antigen, jadi mereka berfungsi sebagai reseptor.

- Fungsi IgD tidak jelas.

Rujukan

1. (s.f.) Definisi perubatan imunoglobulin. Pulih daripada medicinenet.com
2. Wikipedia (s.f.). Antibodi Diambil dari en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Immunoglobulins. Dipulihkan dari sciencedirect.com
4. Iáñez, E. (s.f.). Imunoglobulin dan molekul lain sel B. Kursus imunologi am. Pulih daripada ugr.es
5. (s.f.) Pengenalan kepada Immunoglobulins. Diperolehi daripada thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Anatomi sistem imun. Dipulihkan dari emedicine.medscape.com
7. Biochemistryquestions (2009). Immunoglobulins: struktur dan fungsi. Pulih daripada biochemistryquestions.wordpress.com
8. (s.f.) Immunoglobulin - struktur dan fungsi. Diperolehi daripada microbiologybook.org