Denaturasi Protein Faktor-faktor yang menyebabkan dan Konsekuensi



The denaturasi protein Ia terdiri daripada kehilangan struktur tiga dimensi oleh faktor persekitaran yang berbeza, seperti suhu, pH atau agen kimia tertentu. Kehilangan struktur mengakibatkan kehilangan fungsi biologi yang berkaitan dengan protein itu, sama ada enzimatik, struktur, transporter, antara lain..

Struktur protein sangat sensitif terhadap perubahan. Stabilisasi satu jambatan hidrogen penting boleh menafikan protein. Dengan cara yang sama, terdapat interaksi yang tidak penting untuk mematuhi fungsi protein, dan, sekiranya tidak stabil, ia tidak mempunyai kesan ke atas fungsi.

Indeks

  • 1 Struktur protein
    • 1.1 Struktur utama
    • 1.2 Struktur sekunder
    • 1.3 Struktur tertiari
    • 1.4 Struktur kuater
  • 2 Faktor yang menyebabkan denaturasi
    • 2.1 pH
    • 2.2 Suhu
    • 2.3 Bahan kimia
    • 2.4 Mengurangkan ejen
  • 3 Akibat
    • 3.1 Pembaharuan
  • 4 protein Chaperone
  • 5 Rujukan

Struktur protein

Untuk memahami proses denaturasi protein, kita mesti tahu bagaimana protein dianjurkan. Struktur utama, sekunder, tertiari dan kuariti sekarang ini.

Struktur utama

Ia adalah urutan asid amino yang membentuk protein. Asid amino adalah blok bangunan asas bagi biomolekul ini dan terdapat 20 jenis yang berbeza, masing-masing dengan sifat fizikal dan kimia tertentu. Mereka disatukan melalui ikatan peptida.

Struktur sekunder

Dalam struktur ini, rantai linear asid amino mula dilipat oleh ikatan hidrogen. Terdapat dua struktur menengah asas: helix α, spiral berbentuk; dan lembaran dilipat β, apabila dua rantai lelurus sejajar selari.

Struktur tertiari

Melibatkan jenis kuasa yang lain yang mengakibatkan lipatan spesifik tiga dimensi.

R rantai residu asid amino yang membentuk struktur protein boleh membentuk jambatan disulfida dan bahagian hidrofobik protein dikumpulkan di dalam, manakala bahagian hidrofilik menghadapi air. Pasukan van der Waals bertindak sebagai penstabil interaksi yang diterangkan.

Struktur kuariti

Ia terdiri daripada agregat unit protein.

Apabila protein tidak disengajakan, ia kehilangan struktur kuarterner, tertiary dan sekunder, sementara yang utama tetap utuh. Protein yang kaya dengan ikatan disulfida (struktur tertiari) memberikan tentangan yang lebih besar kepada denaturasi.

Faktor yang menyebabkan denaturasi

Apa-apa faktor yang menstabilkan ikatan bukan kovalen yang bertanggungjawab untuk mengekalkan struktur asal protein boleh menghasilkan denaturasi. Antara yang paling penting yang boleh kita sebutkan:

pH

Pada nilai pH yang sangat melampau, sama ada berasid atau media asas, protein boleh kehilangan konfigurasi tiga dimensi. Lebihan ion H+ dan OH- di tengah-tengah ia menjejaskan interaksi protein.

Perubahan dalam corak ion menghasilkan denaturasi. Denaturasi oleh pH boleh diterbalikkan dalam beberapa kes, dan di lain-lain tidak dapat dipulihkan.

Suhu

Denaturasi haba berlaku apabila suhu meningkat. Dalam organisma yang hidup dalam keadaan persekitaran purata, protein mula menjejaskan kestabilan pada suhu melebihi 40 ° C. Jelas sekali, protein organisma thermophilic dapat menahan julat suhu ini.

Peningkatan suhu menyebabkan peningkatan gerakan molekul yang mempengaruhi ikatan hidrogen dan ikatan bukan kovalen yang lain, mengakibatkan kehilangan struktur tersier.

Peningkatan suhu ini membawa kepada penurunan kadar tindak balas, jika kita bercakap tentang enzim.

Bahan kimia

Bahan kutub - seperti urea - dalam kepekatan tinggi menjejaskan ikatan hidrogen. Juga, bahan bukan polar boleh mempunyai akibat yang sama.

Detergen juga boleh menjejaskan kestabilan struktur protein; Walau bagaimanapun, ia bukan proses yang agresif dan kebanyakannya boleh diterbalikkan.

Mengurangkan ejen

Β-mercaptoethanol (HOCH2CH2SH) adalah agen kimia yang sering digunakan di makmal untuk menamakan protein. Ia bertanggungjawab untuk mengurangkan jambatan disulfida di antara residu asid amino. Ia boleh menjejaskan kestabilan struktur tertiari atau kuatern protein.

Satu lagi agen pengurangan dengan fungsi yang sama ialah dithiothreitol (DTT). Di samping itu, faktor lain yang menyumbang kepada kehilangan struktur asli dalam protein adalah logam berat dalam kepekatan tinggi dan radiasi ultraviolet.

Akibatnya

Apabila denaturasi berlaku, protein kehilangan fungsinya. Protein bekerja secara optimum apabila mereka berada di negeri asal mereka.

Kehilangan fungsi tidak selalunya dikaitkan dengan proses denatur. Perubahan kecil dalam struktur protein boleh mengakibatkan kehilangan fungsi tanpa mengganggu struktur keseluruhan tiga dimensi.

Proses ini mungkin atau mungkin tidak dapat dipulihkan. Di makmal, jika keadaan terbalik, protein boleh kembali kepada konfigurasi awalnya.

Pembaharuan

Salah satu eksperimen yang paling terkenal dan konklusif pada renaturasi dibuktikan dalam Ribonuclease A.

Apabila para penyelidik menambah ejen denatur seperti urea atau β-mercaptoethanol, protein itu telah disengaja. Jika ejen-ejen tersebut dikeluarkan, protein itu kembali kepada pengenalan asalnya dan dapat melaksanakan fungsinya dengan kecekapan 100%.

Salah satu kesimpulan yang paling penting dalam penyelidikan ini adalah untuk menunjukkan secara eksperimen bahawa konformasi tiga dimensi protein diberikan oleh struktur utamanya.

Dalam sesetengah kes, proses penentuan denaturnya tidak dapat dipulihkan lagi. Sebagai contoh, apabila kita memasak telur, kita menggunakan haba untuk protein (yang utama adalah albumin) yang menjadikannya putih, memandang rupa yang padat, putih. Secara intuitif kita dapat menyimpulkan bahawa, walaupun kita menyejukkannya, ia tidak akan kembali ke bentuk awalnya.

Dalam kebanyakan kes, proses denaturasi disertakan dengan kehilangan kelarutan. Ia juga mengurangkan kelikatan, kelajuan resapan dan mengkristal lebih mudah.

Protein Chaperone

Protein chaperone atau chaperonin bertanggungjawab untuk mencegah denatur protein lain. Mereka juga menangkis interaksi tertentu yang tidak mencukupi antara protein untuk memastikan lipatan yang sama.

Apabila suhu medium meningkat, protein-protein ini meningkatkan tumpuan dan bertindak dengan menghalang denaturasi protein-protein lain. Inilah sebabnya mengapa mereka juga dikenali sebagai "protein kejutan haba" atau HSP untuk akronim dalam bahasa Inggeris (Protein Heat Shock).

Chaperoninas adalah sama dengan sangkar atau setong yang melindungi bahagian dalamnya protein yang menarik. 

Protein-protein ini yang bertindak balas terhadap keadaan tekanan selular telah dilaporkan dalam pelbagai kumpulan organisma hidup dan sangat konservatif. Terdapat pelbagai jenis chaperonin dan mereka dikelaskan mengikut berat molekul mereka.

Rujukan

  1. Campbell, N. A., & Reece, J. B. (2007). Biologi. Ed. Panamericana Medical.
  2. Devlin, T. M. (2004). Biokimia: buku teks dengan aplikasi klinikal. Saya balik.
  3. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Biokimia: teks dan atlas. Ed. Panamericana Medical.
  4. Melo, V., Ruiz, V. M., & Cuamatzi, O. (2007). Biokimia proses metabolik. Reverte.
  5. Pacheco, D., & Leal, D. P. (2004). Biokimia perubatan. Editorial Limusa.
  6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., & Tapia, R. (1988). Biokimia. Editorial Limusa.
  7. Sadava, D., & Purves, W. H. (2009). Kehidupan: Sains biologi. Ed. Panamericana Medical.
  8. Tortora, G. J., Funke, B. R., & Case, C. L. (2007). Pengenalan kepada mikrobiologi. Ed. Panamericana Medical.
  9. Voet, D., Voet, J. G., & Pratt, C.W. (2007). Asas Biokimia. Ed. Panamericana Medical.