8 Faktor yang mempengaruhi aktiviti enzimatik

The faktor yang mempengaruhi aktiviti enzimatik adalah agen atau syarat yang boleh mengubah fungsi enzim. Enzim adalah kelas protein yang berfungsi untuk mempercepatkan tindak balas biokimia. Biomolekul ini adalah penting untuk semua bentuk kehidupan, tumbuh-tumbuhan, kulat, bakteria, prototaip dan haiwan.

Enzim adalah penting dalam pelbagai tindak balas penting untuk organisma, seperti menghapuskan sebatian toksik, memecah makanan dan menjana tenaga.

Oleh itu, enzim seperti mesin molekul yang memudahkan tugas-tugas sel dan, dalam banyak kes, fungsi mereka terjejas atau disukai di bawah keadaan tertentu.

Senarai faktor yang mempengaruhi aktiviti enzimatik

Kepekatan enzim

Oleh kerana kepekatan enzim meningkat, kelajuan tindak balas meningkat secara proporsional. Walau bagaimanapun, ini adalah benar hanya sehingga kepekatan tertentu, kerana pada masa tertentu kelajuan menjadi malar.

Harta ini digunakan untuk menentukan aktiviti enzim serum (serum darah) untuk diagnosis penyakit.

Kepekatan substrat

Meningkatkan kepekatan substrat meningkatkan kelajuan reaksi. Ini kerana lebih banyak molekul substrat akan bertabrakan dengan molekul enzim, jadi produk akan membentuk lebih cepat.

Walau bagaimanapun, apabila melebihi kepekatan substrat tertentu tidak akan memberi kesan pada kelajuan reaksi, kerana enzim akan tepu dan berjalan pada kelajuan maksimum.

pH

Perubahan kepekatan ion hidrogen (pH) amat mempengaruhi aktiviti enzim. Oleh kerana ion-ion ini mempunyai caj, ia menghasilkan kuasa yang menarik dan menjijikkan antara ikatan hidrogen dan ionik enzim. Interferensi ini menghasilkan perubahan dalam bentuk enzim, sehingga mempengaruhi aktiviti mereka.

Setiap enzim mempunyai pH optimum di mana kadar tindak balas adalah maksimum. Oleh itu, pH optimum untuk enzim bergantung kepada di mana ia biasanya berfungsi.

Sebagai contoh, enzim usus mempunyai pH optimum kira-kira 7.5 (sedikit asas). Sebaliknya, enzim di dalam perut mempunyai pH optimum kira-kira 2 (sangat berasid).

Salinitas

Kepekatan garam juga memberi kesan kepada potensi ionik dan akibatnya mereka boleh campur tangan dalam beberapa pautan enzim, yang boleh menjadi sebahagian daripada tapak aktif yang sama. Dalam kes ini, seperti pH, aktiviti enzimatik akan terjejas.

Suhu

Apabila suhu meningkat, aktiviti enzimatik meningkat dan, akibatnya, kelajuan reaksi. Walau bagaimanapun, suhu yang sangat tinggi menafikan enzim, ini bermakna bahawa tenaga yang berlebihan memecahkan bon yang mengekalkan struktur mereka menyebabkan mereka tidak berfungsi secara optimum.

Oleh itu, kelajuan tindak balas berkurang dengan cepat apabila tenaga terma menafikan enzim. Kesan ini boleh dilihat secara grafik dalam lengkung berbentuk loceng, di mana kadar tindak balas berkaitan dengan suhu.

Suhu di mana kadar reaksi maksimum berlaku dipanggil suhu optimum enzim, yang diamati pada titik tertinggi lengkung.

Nilai ini berbeza untuk enzim yang berlainan. Walau bagaimanapun, kebanyakan enzim dalam tubuh manusia mempunyai suhu optimum sekitar 37.0 ° C.

Ringkasnya, apabila suhu meningkat, pada mulanya kadar tindak balas akan meningkat disebabkan peningkatan tenaga kinetik. Walau bagaimanapun, kesan perpecahan kesatuan akan meningkat, dan kelajuan tindak balas akan mula berkurangan.

Kepekatan produk

Pengumpulan produk tindak balas secara umumnya mengurangkan kelajuan enzim. Dalam beberapa enzim, produk bergabung dengan tapak aktif mereka yang membentuk kompleks longgar dan, oleh itu, menghalang aktiviti enzim.

Dalam sistem hidup, perencatan jenis ini biasanya dihalang oleh penghapusan pesat produk yang terbentuk.

Pengaktif enzim

Sesetengah enzim memerlukan kehadiran unsur-unsur lain untuk berfungsi lebih baik, ini boleh menjadi kation logam bukan organik seperti Mg²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺, Ca²⁺, Co²⁺, Cu²⁺, Na⁺, K⁺, dsb..

Jarang, anion juga diperlukan untuk aktiviti enzimatik, contohnya: anion klorida (CI-) untuk amilase. Ion-ion kecil ini dipanggil kofaktor enzim.

Terdapat juga satu lagi kumpulan unsur yang memihak kepada aktiviti enzim, yang dipanggil coenzymes. Coenzymes adalah molekul organik yang mengandungi karbon, seperti vitamin yang terdapat dalam makanan.

Contohnya ialah vitamin B12, yang merupakan koenzim methionine synthase, enzim yang diperlukan untuk metabolisme protein dalam badan.

Inhibitor enzim

Inhibitor enzim adalah bahan yang memberi kesan negatif terhadap fungsi enzim dan, akibatnya, melambatkan atau dalam sesetengah kes, menghentikan pemangkinan.

Terdapat tiga jenis perencatan enzim yang biasa: perencatan yang kompetitif, tidak berdaya saing dan substrat:

Inhibitor pesaing

Inhibitor yang kompetitif adalah sebatian kimia yang serupa dengan substrat yang boleh bertindak balas dengan tapak aktif enzim. Apabila tapak enzim aktif dikaitkan dengan perencat yang kompetitif, substrat tidak dapat mengikat enzim.

Perencat bukan kompetitif

Perencat bukan kompetitif juga merupakan sebatian kimia yang mengikat ke tempat lain di tapak aktif enzim, yang dipanggil tapak allosteric. Akibatnya, enzim berubah bentuk dan tidak dapat dengan mudah mengikat substratnya, jadi enzim tidak dapat berfungsi dengan baik.

Rujukan

1. Alters, S. (2000). Biologi: Memahami Kehidupan (Edisi ke-3). Jones dan Bartlett Learning.
2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokimia (Ed ed.). W. H. Freeman dan Syarikat.
3. Russell, P.; Wolfe, S.; Hertz, P.; Starr, C. & McMillan, B. (2007). Biologi: Sains dinamik (Ed ed.). Thomson Brooks / Cole.
4. Seager, S.; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Kimia untuk Hari Ini: Umum, Organik, dan Biokimia (9 ed.). Pembelajaran Cengage.
5. Stoker, H. (2013). Kimia Organik dan Biologi (Ed ed.). Pembelajaran Brooks / Cole Cengage.
6. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Asas Biokimia: Kehidupan di Tahap Molekul (Edisi ke-5). Wiley.