Ciri-ciri, Fungsi dan Contoh Apoenzyme



Satu apoenzyme Ia adalah bahagian protein enzim, oleh itu ia juga dikenali sebagai apoprotein. Apoenzyme tidak aktif, iaitu, ia tidak boleh melaksanakan fungsi menjalankan reaksi biokimia tertentu, dan ia tidak lengkap sehingga ia bergabung dengan molekul lain yang dikenali sebagai cofactors.

Bahagian protein (apoenzyme) bersama dengan cofactor membentuk enzim lengkap (holoenzyme). Enzim adalah protein yang boleh meningkatkan kelajuan proses biokimia. Sesetengah enzim memerlukan pembancuh mereka untuk menjalankan pemangkinan, manakala yang lain tidak memerlukannya.

Indeks

  • 1 Ciri-ciri utama
    • 1.1 Mereka adalah struktur protein
    • 1.2 Mereka adalah sebahagian daripada enzim konjugasi
    • 1.3 Mereka mengakui pelbagai cofactors
  • 2 Fungsi apoenzim
    • 2.1 Buat holoenzim
    • 2.2 Meningkatkan tindakan pemangkin
  • 3 Contoh
    • 3.1 anhydrase Carbonic
    • 3.2 Hemoglobin
    • 3.3 Cytochrome oxidase
    • 3.4 Alkohol dehidrogenase
    • 3.5 Pyruvate kinase
    • 3.6 carboxylase piruvat
    • 3.7 Acetyl Coenzyme A carboxylase
    • 3.8 Monoamine oxidase
    • 3.9 Laktat dehidrogenase
    • 3.10 Catalase
  • 4 Rujukan

Ciri-ciri utama

Mereka adalah struktur protein

Apoenzim sesuai dengan bahagian protein enzim, yang merupakan molekul yang fungsinya bertindak sebagai pemangkin terhadap tindak balas kimia tertentu dalam badan.

Mereka adalah sebahagian daripada enzim konjugasi

Enzim yang tidak memerlukan cofactors dikenali sebagai enzim mudah, seperti pepsin, trypsin, dan urease. Sebaliknya, enzim yang memerlukan cofactor tertentu dikenali sebagai enzim konjugasi. Ini terdiri daripada dua komponen utama: cofactor, yang merupakan struktur bukan protein; dan apoenzyme, struktur protein.

Cofactor boleh menjadi sebatian organik (mis., Vitamin) atau sebatian anorganik (mis., Ion logam). Cofactor organik boleh menjadi coenzyme atau kumpulan prostetik. Koenzim adalah cofactor yang lemah terikat pada enzim dan, dengan itu, dapat dengan mudah dilepaskan dari tapak aktif enzim.

Mereka mengakui pelbagai cofactors

Terdapat banyak cofactor yang bergabung dengan apoenzim untuk menghasilkan holoenzim. Koenzim yang biasa adalah NAD +, FAD, coenzyme A, vitamin B dan vitamin C. Ion logam biasa yang mengikat dengan apoenzim adalah besi, tembaga, kalsium, zink dan magnesium, antara lain..

Cofactors mengikat rapat atau ringan dengan apoenzyme untuk menukar apoenzyme menjadi holoenzyme. Apabila cofactor dikeluarkan dari holoenzyme ia menjadi apoenzyme sekali lagi, yang tidak aktif dan tidak lengkap.

Fungsi apoenzyme

Buat holoenzim

Fungsi utama apoenzim adalah untuk menimbulkan holoenzim: apoenzim bersatu dengan cofactor dan dari pautan ini holoenzyme dihasilkan.

Meningkatkan tindakan pemangkin

Catalysis merujuk kepada proses yang memungkinkan untuk mempercepatkan tindak balas kimia. Terima kasih kepada apoenzim, holoenzim siap dan dapat mengaktifkan tindakan pemangkin mereka.

Contohnya

Carbonic anhydrase

Karbonat anhydrase adalah enzim penting dalam sel haiwan, sel tumbuhan dan dalam persekitaran untuk menstabilkan kepekatan karbon dioksida.

Tanpa enzim ini, penukaran karbon dioksida ke bikarbonat - dan sebaliknya - akan sangat perlahan, yang akan menjadikan hampir mustahil untuk menjalankan proses penting, seperti fotosintesis dalam tumbuhan dan pernafasan semasa pernafasan..

Hemoglobin

Hemoglobin adalah protein globular yang terdapat di dalam sel-sel darah merah vertebrata dan dalam plasma banyak invertebrata, yang berfungsi untuk mengangkut oksigen dan karbon dioksida.

Kesatuan oksigen dan karbon dioksida ke enzim berlaku di sebuah tapak yang dipanggil kumpulan heme, yang bertanggungjawab untuk memberikan warna merah kepada darah vertebrata.

Cytochrome oxidase

Cytochrome oxidase adalah enzim yang terdapat di kebanyakan sel. Ia mengandungi besi dan porphyrin.

Enzim pengoksida ini sangat penting untuk proses mendapatkan tenaga. Ia dijumpai dalam membran mitokondria di mana ia mempercepat pemindahan elektron dari siklok ke oksigen, yang akhirnya membawa kepada pembentukan air dan ATP (molekul tenaga).

Alkohol dehidrogenase

Alkohol dehidrogenase adalah enzim yang dijumpai terutamanya di hati dan perut. Apoenzyme ini mempelbagaikan langkah pertama dalam metabolisme alkohol; iaitu pengoksidaan etanol dan alkohol yang lain. Dengan cara ini, ia mengubahnya menjadi asetaldehid.

Namanya menunjukkan mekanisme tindakan dalam proses ini: awalan "des" bermaksud "tidak", dan "hidro" merujuk kepada atom hidrogen. Oleh itu, fungsi alkohol dehidrogenase adalah untuk mengeluarkan atom hidrogen dari alkohol.

Pyruvate kinase

Pyruvate kinase adalah apoenzyme yang memangkinkan langkah akhir proses selular degradasi glukosa (glikolisis).

Fungsinya adalah untuk mempercepatkan pemindahan kumpulan fosfat dari phosphoenolpyruvate kepada adenosine difosfat, menghasilkan satu molekul piruvat dan satu ATP.

Pyruvate kinase mempunyai 4 bentuk berbeza (isoenzim) dalam tisu haiwan yang berlainan, masing-masing mempunyai sifat kinetik tertentu yang diperlukan untuk menyesuaikan diri dengan keperluan metabolik tisu-tisu ini..

Pyruvate carboxylase

Pyruvate carboxylase adalah enzim yang memangkinkan karboksilasi; iaitu, pemindahan kumpulan karboksil kepada molekul pyruvate untuk membentuk oksaloasetat.

Memangkinkan khusus dalam tisu yang berbeza, contohnya hati dan buah pinggang mempercepatkan tindak balas awal untuk sintesis glukosa, manakala dalam tisu adipos dan menggalakkan sintesis lipid otak daripada pyruvate.

Ia juga terlibat dalam reaksi lain yang merupakan sebahagian daripada biosintesis karbohidrat.

Acetyl Coenzyme A carboxylase

Asetil-CoA karboksilase adalah enzim penting dalam metabolisme asid lemak. Ia adalah protein yang terdapat di kedua-dua haiwan dan tumbuh-tumbuhan, yang mempamerkan beberapa subunit yang memangkinkan tindak balas yang berbeza.

Fungsinya pada dasarnya adalah untuk memindahkan kumpulan karboksil kepada asetil-CoA untuk mengubahnya menjadi malonl coenzyme A (malonyl-CoA).

Ia mempunyai 2 isoforms, yang dipanggil ACC1 dan ACC2, yang berbeza dalam fungsi dan pengedarannya dalam tisu mamalia.

Monoamine oxidase

Monoamine oxidase adalah enzim yang terdapat dalam tisu saraf di mana ia memainkan peranan penting dalam ketidakaktifan sesetengah neurotransmiter, seperti serotonin, melatonin dan epinefrin..

Mengambil bahagian dalam reaksi biokimia kemerosotan pelbagai monoamin di dalam otak. Dalam tindak balas oksidatif ini, enzim menggunakan oksigen untuk mengeluarkan kumpulan amino dari molekul dan menghasilkan aldehida (atau keton), dan ammonia sepadan.

Lactate dehydrogenase

Lactate dehydrogenase adalah enzim yang terdapat dalam sel-sel haiwan, tumbuhan dan prokariote. Fungsinya adalah untuk mempromosikan penukaran laktat kepada asid piruvat, dan sebaliknya.

Enzim ini adalah penting dalam pernafasan selular di mana glukosa, yang berasal daripada makanan, merosakkan untuk mendapatkan tenaga berguna untuk sel.

Walaupun laktat dehidrogenase banyak dalam tisu, tahap enzim ini adalah rendah dalam darah. Walau bagaimanapun, apabila terdapat kecederaan atau penyakit, banyak molekul dilepaskan ke dalam aliran darah. Oleh itu, laktat dehidrogenase adalah penunjuk kecederaan dan penyakit tertentu, seperti serangan jantung, anemia, kanser, HIV, antara lain.

Catalase

Catalase ditemui dalam semua organisma yang hidup di hadapan oksigen. Ia adalah enzim yang mempercepat tindak balas yang mana hidrogen peroksida terurai dalam air dan oksigen. Dengan cara ini ia menghalang pengumpulan toksik sebatian.

Oleh itu, ia membantu melindungi organ dan tisu daripada kerosakan yang disebabkan oleh peroksida, sebatian yang terus dihasilkan dalam pelbagai reaksi metabolik. Dalam mamalia didapati kebanyakannya di dalam hati.

Rujukan

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Kajian Awal Mengenai Serum Lactate Dehydrogenase (LDH) -Prognostic Biomarker dalam Karsinoma Payudara. Jurnal Penyelidikan Klinikal dan Diagnostik, 6-8.
  2. Athappilly, F. K., & Hendrickson, W. A. ​​(1995). Struktur domain biotinil asetil-koenzim A carboxylase ditentukan oleh pemisahan MAD. Struktur, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokimia (Ed ed.). W. H. Freeman dan Syarikat.
  4. Butt, A.A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Persatuan tahap dehidrogenase serum laktat dengan jangkitan oportunistik yang dipilih dan perkembangan HIV. Jurnal Antarabangsa Penyakit Berjangkit, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Fungsi Carbonic Anhydrase dalam Darah. Alam, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). Struktur dan mekanisme keluarga monoamine oxidase. Konsep Biomolekul, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., & Bamezai, R. N. K. (2010). Manusia pyruvate kinase M2: Protein pelbagai fungsi. Sains Protein, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St. Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C., & Attwood, P. V. (2008). Struktur, mekanisme dan peraturan pyruvate carboxylase. Jurnal Biokimia, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Isoenzim pyruvate kinase. Transaksi Biokimia Masyarakat, 18, 193-196.
  10. Salomo, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biologi (7 ed.) Pembelajaran Cengage.
  11. Supuran, C. T. (2016). Struktur dan fungsi anhidrikasi karbonik. Jurnal Biokimia, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P., & Healy, J. (2004). Monoamine oxidases: kepastian dan ketidakpastian. Kimia ubat semasa, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Asas Biokimia: Kehidupan di Tahap Molekul (Edisi ke-5). Wiley.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J. D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). Adakah Lactate Tinggi Penunjuk Risiko Metastatik Tumor? Kajian MRS Pilot Menggunakan Hyperpolarized13C-Pyruvate. Radiologi Akademik, 21(2), 223-231.