Ciri-ciri, Fungsi dan Contoh Holoenzyme



Satu holoenzyme adalah enzim yang terdiri daripada bahagian protein yang dipanggil apoenzyme digabungkan dengan molekul bukan protein yang disebut cofactor. Baik apoenzyme mahupun cofactor tidak aktif apabila ia berasingan; iaitu, untuk dapat berfungsi mereka perlu ditambah.

Oleh itu, holoenzim adalah gabungan enzim dan, akibatnya, mereka aktif secara pemangkin. Enzim adalah sejenis biomolekul yang berfungsi pada dasarnya untuk meningkatkan kelajuan tindak balas selular. Sesetengah enzim memerlukan bantuan molekul lain, yang disebut cofactors.

Cofactors dilengkapi dengan apoenzim dan membentuk holoenzyme aktif yang melakukan pemangkinan. Enzim-enzim tersebut yang memerlukan cofactor tertentu dikenali sebagai enzim konjugasi. Ini mempunyai dua komponen utama: cofactor, yang boleh menjadi ion logam (bukan organik) atau molekul organik; apoenzyme, bahagian protein.

Indeks

  • 1 Ciri-ciri
    • 1.1 Dibuat daripada apoenzim dan cofactors
    • 1.2 Mereka mengakui pelbagai cofactors
    • 1.3 Kesatuan sementara atau kekal
  • 2 Fungsi
  • 3 Contoh holoenzim biasa
    • 3.1 RNA polimerase
    • 3.2 Polimerase DNA
    • 3.3 Anhydrase karbonik
    • 3.4 Hemoglobin
    • 3.5 oksokase sitokrom
    • 3.6 Pyruvate kinase
    • 3.7 karboksilase piruvat
    • 3.8 karboksilase Acetyl CoA
    • 3.9 Monoamine oxidase
    • 3.10 Lactate dehydrogenase
    • 3.11 Catalase
  • 4 Rujukan

Ciri-ciri

Dibentuk oleh apoenzim dan cofactors

Apoenzim adalah bahagian protein kompleks, dan kofaktor boleh menjadi ion atau molekul organik.

Mereka mengakui pelbagai cofactors

Terdapat beberapa jenis cofactors yang membantu membentuk holoenzim. Beberapa contoh adalah koenzim dan vitamin umum, contohnya: vitamin B, FAD, NAD +, vitamin C t coenzyme A.

Beberapa cofactors dengan ion logam, contohnya: tembaga, besi, zink, kalsium dan magnesium, antara lain. Satu lagi kelas cofactors adalah kumpulan prostetik yang dipanggil.

Kesatuan sementara atau kekal

Cofactors boleh menyertai apoenzim dengan intensiti yang berbeza. Dalam sesetengah kes kesatuan adalah lemah dan sementara, sementara dalam kes lain kesatuan begitu kuat sehingga ia kekal.

Dalam kes kesatuan bersifat sementara, apabila cofactor dikeluarkan dari holoenzyme, ia menjadi apoenzyme sekali lagi dan tidak lagi aktif.

Fungsi

Holoenzyme adalah enzim yang bersedia untuk melaksanakan fungsi pemangkinnya; iaitu, untuk mempercepat tindak balas kimia tertentu yang dihasilkan di kawasan yang berbeza.

Fungsi-fungsi ini mungkin berbeza-beza mengikut tindakan tertentu holoenzyme. Antara yang paling penting ialah polimerase DNA, yang berfungsi untuk memastikan penyalinan DNA dilakukan dengan betul.

Contoh holoenzim biasa

Polimerase RNA

Polimerase RNA ialah holoenzyme yang dapat menatalis reaksi sintesis RNA. Holoenzyme ini diperlukan untuk membina helai RNA dari lembaran DNA templat yang berfungsi sebagai templat semasa proses transkripsi.

Fungsinya adalah untuk menambah ribonukleotid pada 3-terminal molekul RNA yang semakin meningkat. Dalam prokariot, apoenzyme polimerase RNA memerlukan cofactor bernama sigma 70.

Polimerase DNA

Polimerase DNA juga merupakan holoenzyme yang memangkinkan tindak balas pempolimeran DNA. Enzim ini memainkan peranan yang sangat penting untuk sel kerana ia bertanggungjawab untuk mereplikasi maklumat genetik.

Polimerase DNA memerlukan ion yang dikenakan positif, biasanya magnesium, untuk melaksanakan fungsinya.

Beberapa jenis polymerase DNA: polymerase DNA III ialah holoenzyme yang mempunyai dua enzim teras (Pol III), masing-masing terdiri daripada tiga subunit (α, ɛ dan θ), pengapit slaid yang mempunyai dua subunit beta dan kompleks penetapan pengisi mempunyai pelbagai subunit (δ, τ, γ, ψ dan χ).

Carbonic anhydrase

anhydrase karbonik, juga dikenali sebagai karbonat dehydratase, tergolong dalam keluarga holoenzymes yang memangkinkan penukaran pesat karbon dioksida (CO2) dan air (H20) dalam bikarbonat (H2CO3) dan proton (H +).

Enzim memerlukan zink ion (Zn + 2) sebagai cofactor untuk melaksanakan fungsinya. Reaksi yang dikilangkan oleh anhidrif karbonat boleh diterbalikkan, oleh sebab itu, kegiatannya dianggap penting kerana ia membantu mengekalkan keseimbangan asid-base antara darah dan tisu.

Hemoglobin

Hemoglobin adalah holoenzyme yang sangat penting untuk pengangkutan gas dalam tisu haiwan. Protein yang terdapat di dalam sel darah merah mengandungi besi (Fe + 2), dan fungsinya adalah untuk mengangkut oksigen dari paru-paru ke bahagian lain badan.

Struktur molekul hemoglobin adalah tetramer, yang bermaksud bahawa ia terdiri daripada 4 rantai polipeptida atau subunit.

Setiap subunit holoenzyme ini mengandungi kumpulan heme, dan setiap kumpulan heme mengandungi atom besi yang boleh mengikat molekul oksigen. Kumpulan heme hemoglobin adalah kumpulan prostetiknya, yang diperlukan untuk fungsi pemangkinnya.

Cytochrome oxidase

Cytochrome oxidase adalah enzim yang mengambil bahagian dalam proses mendapatkan tenaga, yang dijalankan di mitokondria hampir semua makhluk hidup.

Ia adalah holoenzyme yang kompleks yang memerlukan kolaborasi beberapa kofaktor tertentu, ion besi dan kuprum, untuk dapat memangkin tindak balas pemindahan elektron dan pengeluaran ATP.

Pyruvate kinase

Pyruvate kinase adalah satu lagi holoenzyme penting untuk semua sel, kerana ia mengambil bahagian dalam salah satu jalur metabolik sejagat: glikolisis.

Fungsinya adalah untuk memangkinkan pemindahan kumpulan fosfat dari molekul yang dipanggil fosfoenolpyruvate ke molekul lain yang disebut adenosin diphosphat, untuk membentuk ATP dan piruvat.

Apoenzyme memerlukan potasium (K ') dan magnesium (Mg + 2) kation sebagai cofactors untuk membentuk holoenzyme berfungsi.

Pyruvate carboxylase

Satu lagi contoh penting ialah pyruvate carboxylase, sebuah holoenzyme yang mempelbagaikan pemindahan kumpulan karboksil kepada molekul pyruvate. Oleh itu, piruvat ditukar kepada oksaloasetat, perantaraan penting dalam metabolisme.

Untuk berfungsi secara aktif, apoenzyme karboksilase pyruvate memerlukan cofactor yang dipanggil biotin.

Acetyl CoA carboxylase

Asetil-CoA carboxylase adalah holoenzyme yang co-faktornya, seperti namanya, adalah koenzim A.

Apabila apoenzyme dan koenzim A digandingkan, ia adalah holoenzyme catalytically aktif untuk fungsinya untuk memindahkan kumpulan karboksil untuk asetil-CoA untuk malonyl koenzim convert A (malonyl-CoA).

Acetyl-CoA melakukan fungsi penting dalam kedua-dua sel haiwan dan sel tumbuhan.

Monoamine oxidase

Ini adalah holoenzyme penting dalam sistem saraf manusia, fungsinya adalah untuk menggalakkan kemerosotan sesetengah neurotransmiter.

Untuk oksidase monoamine untuk menjadi aktif pemangkin, ia perlu dibungkus secara kovalen kepada cofactornya, flavin adenine dinucleotide (FAD).

Lactate dehydrogenase

dehidrogenase laktat adalah holoenzyme penting bagi semua makhluk hidup, terutama dalam tisu tenaga intensif, seperti jantung, otak, hati, otot rangka, paru-paru, dan lain-lain.

Enzim ini memerlukan kehadiran cofactornya, nikotinamide adenine dinucleotide (NAD), untuk memangkinkan tindak balas penukaran piruvat kepada laktat.

Catalase

Catalase adalah holoenzyme penting dalam pencegahan keracunan selular. Fungsinya adalah untuk mengurai hidrogen peroksida, produk metabolisme sel, oksigen dan air.

Apoenzyme catalase memerlukan dua cofactors diaktifkan: ion mangan dan kumpulan prostat HEMO, sama dengan hemoglobin.

Rujukan

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Kajian Awal Mengenai Serum Lactate Dehydrogenase (LDH) -Prognostic Biomarker dalam Karsinoma Payudara. Jurnal Penyelidikan Klinikal dan Diagnostik, 6-8.
  2. Athappilly, F. K., & Hendrickson, W. A. ​​(1995). Struktur domain biotinil asetil-koenzim A carboxylase ditentukan oleh pemisahan MAD. Struktur, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokimia (Ed ed.). W. H. Freeman dan Syarikat.
  4. Butt, A.A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Persatuan tahap dehidrogenase serum laktat dengan jangkitan oportunistik yang dipilih dan perkembangan HIV. Jurnal Antarabangsa Penyakit Berjangkit, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Fungsi Carbonic Anhydrase dalam Darah. Alam, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). Struktur dan mekanisme keluarga monoamine oxidase. Konsep Biomolekul, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., & Bamezai, R. N. K. (2010). Manusia pyruvate kinase M2: Protein pelbagai fungsi. Sains Protein, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St. Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C., & Attwood, P. V. (2008). Struktur, mekanisme dan peraturan pyruvate carboxylase. Jurnal Biokimia, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Isoenzim pyruvate kinase. Transaksi Biokimia Masyarakat, 18, 193-196.
  10. Salomo, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biologi (7 ed.) Pembelajaran Cengage.
  11. Supuran, C. T. (2016). Struktur dan fungsi anhidrikasi karbonik. Jurnal Biokimia, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P., & Healy, J. (2004). Monoamine oxidases: kepastian dan ketidakpastian. Kimia ubat semasa, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Asas Biokimia: Kehidupan di Tahap Molekul (Edisi ke-5). Wiley.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J. D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). Adakah Lactate Tinggi Penunjuk Risiko Metastatik Tumor? Kajian MRS Pilot Menggunakan Hyperpolarized13C-Pyruvate. Radiologi Akademik, 21(2), 223-231.