Struktur integrasi, fungsi dan perspektif evolusi



Initril mereka adalah protein transmembran yang bertanggungjawab untuk mengantarkan lekatan antara sel-sel. Protein ini mempunyai bahagian yang meluas kepada alam sekitar di luar sel dan boleh mengikat protein lain dalam matriks ekstraselular. Orang lain boleh mengikat sel-sel lain yang berdekatan, polisakarida bakteria atau protein virus tertentu.

Semua interaksi ini di mana integrins terlibat dari segi kestabilan menjana pelbagai simpang sel, pembentukan matriks luar sel, pembentukan agregat platelet, menetapkan simpang selular dalam sistem imun, antara acara lain biorelevant.

Integrins telah ditemui dalam organisma yang berlainan, seperti mamalia, burung, ikan dan beberapa eukariot sederhana seperti spons, nematoda dan lalat buah..

Indeks

  • 1 Struktur
    • 1.1 Struktur integriti integriti
    • 1.2 Ciri-ciri subunit
    • Kesatuan kovalen antara subunit
  • 2 Fungsi
  • Perspektif evolusi
  • 4 Rujukan

Struktur

Ketua integriti struktur

Integrins adalah glikoprotein. Protein adalah makromolekul yang dibentuk oleh rantai panjang asid amino yang mempunyai pelbagai fungsi dalam organisma. Istilah "glyco" merujuk kepada kehadiran karbohidrat (juga dipanggil karbohidrat) ke rantai asid amino.

Glikoprotein ini adalah transmembran, iaitu, melintasi membran plasma sel. Dalam integrin terdapat tiga domain: yang extracellular yang membolehkan lampiran kepada struktur lain, domain yang menembusi membran sel, dan yang terakhir terletak di dalam sel dan bersambung dengan Sitoskeleton.

Bahagian ekstrasel

Salah satu ciri penting integrit adalah bahawa bahagian yang memberikan di luar sel mempunyai bentuk globose. Ini mempunyai siri tapak yang membolehkan pengiktirafan molekul terletak di dalam matriks. Urutan ini terdiri daripada asid amino arginine, glisin dan aspartat.

Bahagian ini yang mengambil bahagian dalam kesatuan ini mempunyai panjang kira-kira 60 residu asid amino

Bahagian transmembran

Urutan protein yang melepasi membran sel dicirikan dengan mempunyai struktur jenis helix alfa. Seterusnya, dua rantaian tenggelam dalam sitoplasma sel.

Bahagian Cytoplasma

Sudah berada di sitoplasma sel, anda boleh menyertai struktur lain, sama ada protein yang berlainan, atau sitoskeleton, seperti talin, actin, antara lain.

"Ekor" yang tinggal di sitoplasma mempunyai panjang purata 75 residu asid amino (walaupun terdapat pengecualian dengan lebih daripada 1000 di rantau ini).

Mekanisme ini membolehkan fungsi integrins sebagai jambatan agak dinamik pertukaran maklumat: molekul mengikat protein molekul matriks extracellular yang terletak di dalam, menjana satu siri isyarat dan menghantar maklumat.

Ciri-ciri subunit

Setiap integrin dibentuk oleh persatuan non-kovalen dua glikoprotein transmembran: subunit α dan β. Oleh kerana subunit ini tidak sama, integrin dikatakan sebagai heterodimer (hetero oleh berbeza dan dimer oleh kesatuan dua subunit). Rantai α mempunyai panjang hampir 800 asid amino dan β dengan 100 asid amino.

Subunit α mempunyai dua rantai yang dikaitkan dengan ikatan disulfida dan mempunyai kepala globular dengan tapak pengikat kation divalen. Subunit β, sebaliknya, kaya dengan sisa-sisa cysteine ​​asid amino dan bahagian intraselular dapat menengahi interaksi dengan serangkaian protein yang menyambungkan.

Kesatuan kovalen antara subunit

Terdapat 18 rantai α dan rantai 8 β. Gabungan yang berbeza antara kedua subunit menentukan integrit yang wujud, dengan minimum 24 dimer yang berbeza.

Kombinasi boleh diberikan dengan cara berikut: α dengan β, atau α dengan beberapa rantai β. Aspek β bertanggungjawab untuk menentukan sejauh mana pengikatan yang pasti dan merupakan bahagian integrin yang bertanggungjawab untuk mengantara interaksi dengan molekul sasaran.

Dengan cara ini, gabungan tertentu subunit menentukan molekul mana yang akan dikaitkan. Sebagai contoh, integrin dibentuk dengan α 3 subunit dan β 1 adalah khusus untuk interaksi dengan fibronektin.

Integrin ini dikenali sebagai α3β1 (Untuk menamakan mereka, sebutkan sahaja nombor subunit sebagai subskrip). Begitu juga, integrin α2β1 mengikat kolagen.

Fungsi

Integrins adalah protein penting dalam membolehkan interaksi antara sel dan alam sekitar, kerana mereka memiliki reseptor kesatuan kepada komponen yang berbeza dari matriks ekstraselular. Khususnya, pengikatan berlaku di antara matriks dan sitoskeleton.

Terima kasih kepada sifat-sifat ini, integrin bertanggungjawab terhadap peraturan bentuk, orientasi dan pergerakan sel.

Di samping itu, integrit mampu mengaktifkan pelbagai jalur intrasel. Bahagian sitoplasmik integrin boleh mencetuskan rantai isyarat.

Interaksi ini membawa kepada tindak balas selular global, seperti yang berlaku dengan reseptor isyarat konvensional. Laluan ini membawa kepada perubahan dalam ungkapan gen.

Perspektif evolusi

Lekatan yang berkesan antara sel-sel untuk membentuk tisu adalah, tanpa keraguan, ciri-ciri penting yang sepatutnya ada dalam evolusi evolusi organisma multiselular.

Kemunculan keluarga integrin telah dikesan dengan kemunculan metazoans sekitar 600 juta tahun yang lalu.

Sekumpulan haiwan dengan ciri-ciri histologi nenek moyang adalah porifera, yang biasanya dikenali sebagai spesis laut. Dalam haiwan ini, perekatan sel berlaku oleh matriks extracellular proteoglycan. Reseptor yang mengikat matriks ini mempunyai motif yang mengikat integrin biasa.

Malah, dalam kumpulan haiwan ini kita telah mengenal pasti gen-gen yang berkaitan dengan subunit spesifik beberapa integrin.

Dalam perjalanan evolusi, leluhur metazoan memperoleh integrin dan domain mengikat yang telah dipelihara dari masa ke masa dalam kumpulan haiwan besar.

Secara struktural, kompleksiti maksimum integriti dilihat dalam kumpulan vertebrata. Terdapat integriti yang berbeza yang tidak terdapat dalam invertebrata, dengan domain baru. Sesungguhnya, lebih daripada 24 integriti berfungsi berbeza telah dikenalpasti pada manusia - semasa dalam buah-buahan terbang Drosophila melanogaster terdapat hanya 5.

Rujukan

  1. Alberts, B., Bray, D., Hopkin, K., Johnson, A.D., Lewis, J., Raff, M., ... & Walter, P. (2013). Biologi sel penting. Sains Garland.
  2. Campbell, I. D., & Humphries, M. J. (2011). Struktur integrin, pengaktifan, dan interaksi. Perspektif Cold Spring Harbor dalam biologi, 3(3), a004994.
  3. Cooper, G. M., & Hausman, R. E. (2007). Sel: pendekatan molekul. Washington, DC, Sunderland, MA.
  4. Kierszenbaum, A. L. (2012). Histologi dan biologi sel. Elsevier Brazil.
  5. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Biokimia: teks dan atlas. Ed. Panamericana Medical.
  6. Quintero, M., Monfort, J., & Mitrovic, D. R. (2010). Osteoarthrosis / Osteoartritis: Biologi, fisiologi, klinik dan rawatan / Biologi, Patofisiologi, Klinikal dan Rawatan. Ed. Panamericana Medical.
  7. Takada, Y., Ye, X., & Simon, S. (2007). Integriti. Biologi genom, 8(5), 215.