Interaksi hidrofobik dalam apa yang mereka, kepentingan biologi dan contoh



The Interaksi hidrofobik (HI) adalah kuasa-kuasa yang mengekalkan perpaduan di antara sebatian apolar direndam dalam larutan atau pelarut kutub. Tidak seperti interaksi watak lain bukan kovalen, seperti ikatan hidrogen, interaksi ionik atau van der Waals, interaksi hidrofobik tidak bergantung kepada sifat-sifat intrinsik bahan larut, tetapi pelarut.

Satu contoh yang sangat menggambarkan interaksi ini adalah pemisahan fasa yang berlaku apabila cuba mencampurkan air dengan minyak. Dalam kes ini, molekul minyak "berinteraksi" antara satu sama lain sebagai hasil daripada memerintahkan molekul air di sekelilingnya.

Pengertian interaksi ini wujud sejak sebelum empat puluhan. Walau bagaimanapun, istilah "pautan hidrofobik" dicipta oleh Kauzmann pada tahun 1959, sambil mengkaji faktor-faktor yang paling penting dalam penstabilan struktur tiga dimensi protein tertentu.

HI adalah interaksi tak spesifik yang paling penting yang berlaku dalam sistem biologi. Mereka juga mempunyai peranan penting dalam pelbagai aplikasi kejuruteraan dan industri kimia dan farmaseutikal yang kami tahu hari ini.

Indeks

  • 1 Apakah interaksi hidrofobik??
  • 2 Kepentingan biologi
  • 3 Contoh Interaksi Hidrofobik
    • 3.1 Membran
    • 3.2 Protein
    • 3.3 Detergen
  • 4 Rujukan

Apakah interaksi hidrofobik??

Penyebab fizikal HI didasarkan pada ketidakupayaan bahan apolar untuk membentuk ikatan hidrogen dengan molekul air dalam larutan.

Dikenali sebagai "interaksi tidak spesifik" kerana tidak berkaitan dengan pertalian antara molekul bahan larut, tetapi dengan trend molekul air untuk mengekalkan interaksi mereka sendiri melalui ikatan hidrogen.

Apabila bersentuhan dengan air, molekul aprikot atau hidrofobik cenderung mengumpul secara spontan, untuk mencapai kestabilan terbesar dengan mengurangkan kawasan permukaan bersentuhan dengan air.

Kesan ini boleh dikelirukan dengan daya tarikan yang kuat, tetapi ia adalah akibat daripada sifat semulajadi bahan yang berkaitan dengan pelarut.

Dijelaskan dari sudut pandang termodinamik, persatuan spontan ini berlaku untuk mencari keadaan yang menggembirakan, dimana terdapat variasi terkecil tenaga bebas (ΔG).

Memandangkan .DELTA.G = AH - TΔS, negeri paling penuh semangat yang menggalakkan adalah satu di mana entropi (ΔS) adalah lebih besar, iaitu, di mana terdapat kurang molekul air yang kebebasan putaran dan translasi dikurangkan melalui sentuhan bahan larut nonpolar.

Apabila molekul apolar dikaitkan dengan satu sama lain, dipaksa oleh molekul air, keadaan yang lebih baik diperoleh daripada jika molekul-molekul ini kekal berasingan, masing-masing dikelilingi oleh "sangkar" molekul air yang berbeza..

Kepentingan biologi

HI mempunyai kaitan yang sangat penting kerana ia berlaku dalam pelbagai proses biokimia.

Antara proses ini adalah perubahan konformasi dalam protein, pengikatan substrat kepada enzim, persatuan subunit kompleks enzimatik, pengagregatan dan pembentukan membran biologi, penstabilan protein dalam larutan berair dan lain-lain..

Dalam segi kuantitatif, penulis yang berlainan telah diberi tugas menentukan kepentingan HI dalam kestabilan struktur sejumlah besar protein, menyimpulkan bahawa interaksi ini menyumbang lebih daripada 50%.

Banyak protein membran (integral dan periferal) dikaitkan dengan lipid bilayers terima kasih kepada HI apabila, dalam struktur mereka, mengatakan protein mempunyai domain dengan watak hidrofobik. Di samping itu, kestabilan struktur tersier pelbagai protein larut bergantung kepada HI.

Beberapa teknik dalam kajian Biologi Sel mengeksploitasi harta yang dimiliki oleh beberapa detergen ionik untuk membentuk micelles, yang "hemisfera" struktur sebatian amphiphilic kawasan nonpolar yang dikaitkan dengan satu sama lain dengan HI.

Micelles juga digunakan dalam kajian farmaseutikal yang melibatkan penghantaran dadah larut lemak dan pembentukannya juga penting untuk penyerapan vitamin dan lipid kompleks dalam tubuh manusia.

Contoh-contoh Hidrofobik Interaksi

Membran

Contoh terbaik HI ialah pembentukan membran sel. Struktur sedemikian terdiri daripada bilayer fosfolipid. Organisasinya diberi terima kasih kepada HI yang terjadi di antara ekor apen dalam "penolakan" ke persekitaran berair sekitarnya.

Protein

HI mempunyai pengaruh besar pada lipatan protein globular, yang secara biologi aktif diperolehi selepas penubuhan konfigurasi spasial tertentu, yang dikendalikan oleh kehadiran residu asid amino tertentu dalam struktur.

  • Kes apomioglobin

The apomyoglobin (myoglobin kurang heme) adalah kecil protein alfa heliks telah berkhidmat sebagai model untuk mengkaji proses lipatan dan kepentingan HI antara sisa nonpolar dalam rantaian polipeptida daripadanya.

Dalam satu kajian oleh Dyson et al pada tahun 2006 di mana apomyoglobin bermutasi urutan diambil bekerja, ia telah menunjukkan bahawa permulaan acara lipatan ini bergantung terutamanya kepada asid amino HI dengan kumpulan nonpolar alfa-helices.

Oleh itu, perubahan kecil yang diperkenalkan dalam urutan asid amino bermakna pengubahsuaian penting dalam struktur tersier, yang mengakibatkan protein yang tidak berfungsi dan tidak aktif.

Detergen

Satu lagi contoh jelas HI adalah cara tindakan pencuci komersial yang kita gunakan untuk tujuan domestik setiap hari.

Detergen adalah molekul amphipat (dengan kutub dan kawasan apolar). Mereka boleh "mengemulsikan" lemak kerana mereka mempunyai keupayaan untuk membentuk ikatan hidrogen dengan molekul air dan mempunyai interaksi hidrofobik dengan lipid yang terdapat dalam lemak.

Apabila terkena lemak dalam larutan akueus, molekul detergen bergaul dengan satu sama lain seperti yang ekor nonpolar menghadapi, menutup molekul lipid dan kawasan kutub terdedah kepada permukaan micelle, memasuki hubungi dengan air.

Rujukan

  1. Chandler, D. (2005). Antara muka dan daya penggerak perhimpunan hidrofobik. Alam, 437 (7059), 640-647.
  2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, J. N., & Zeng, H. (2018). Modulasi Interaksi Hidrofobik dengan Mengasingkan Struktur Nanoscale dan Kimia Surface, bukan secara monotonik oleh Hydrophobicity. Angewandte Chemie - International Edition, 57 (37), 11903-11908.
  3. Dyson, J. H., Wright, P. E., & Sheraga, H. A. (2006). Peranan interaksi hidrofobik dalam inisiasi dan penyebaran lipatan protein. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
  4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C.A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Biologi molekul sel (ed-5.). Freeman, W. H. & Syarikat.
  5. Luckey, M. (2008). Biologi struktur membran: dengan asas biokimia dan biofisik. Cambridge University Press. Diperolehi daripada www.cambrudge.org/9780521856553
  6. Meyer, E. E., Rosenberg, K. J., & Israelachvili, J. (2006). Kemajuan terkini dalam memahami interaksi hidrofobik. Prosiding Akademi Sains Kebangsaan, 103 (43), 15739-15746.
  7. Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2009). Prinsip Biokimia Lehninger. Edisi Omega (5th ed.).
  8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
  9. Otto, S., & Engberts, J. B. F. N. (2003). Interaksi hidrofobik dan kereaktifan kimia. Kimia Organik dan Biomolekul, 1 (16), 2809-2820.
  10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Sumbangan interaksi hidrofobik kepada kestabilan protein. Jurnal Biologi Molekul, 408 (3), 514-528.
  11. Silverstein, T. P. (1998). Alasan Sebenar Mengapa Minyak dan Air Jangan Campurkan. Jurnal Pendidikan Kimia, 75 (1), 116-118.