Ciri-ciri, sintesis dan fungsi Maltasa



The malta, juga dikenali sebagai α-glucosidase, maltase asid, glukosa invertase, glucosidosucrasa, lysosomal α-glucosidase atau glucoamylase maltase-adalah enzim yang bertanggungjawab untuk hidrolisis maltosa dalam sel-sel epitelium usus semasa langkah terakhir pencernaan kanji.

Ia tergolong dalam kelas hidrolase, khusus kepada subkelas glikosidase, yang mampu memecahkan ikatan α-glukosidik antara residu glukosa (EC 3.2.1.20). Kumpulan ini mengkategorikan kumpulan enzim pelbagai yang kekhususannya diarahkan kepada exo-hidrolisis terminal glikosida yang dikaitkan dengan ikatan α-1,4.

Sesetengah maltases dapat menghidrolisis polisakarida, tetapi dengan kelajuan yang lebih rendah. Secara amnya, selepas tindakan maltase, residu α-D-glukosa dibebaskan, bagaimanapun, enzim subkelas yang sama dapat menghidrolisis β-glukans, dengan demikian melepaskan residu β-D-glukosa.

Kewujudan enzim malting pada mulanya ditunjukkan pada tahun 1880 dan kini diketahui bahawa ia bukan hanya hadir dalam mamalia, tetapi juga dalam mikroorganisma seperti ragi dan bakteria, serta dalam banyak tumbuhan dan bijirin yang lebih tinggi..

Satu contoh betapa pentingnya aktiviti enzim ini adalah yang berkaitan dengan Saccharomyces cerevisiae, organisma yang bertanggungjawab untuk pengeluaran bir dan roti, yang mampu untuk merendahkan maltosa dan maltotriose dengan mempunyai enzim maltase mana produknya dimetabolismekan kepada produk ciri penapaian organisma ini.

Indeks

  • 1 Ciri-ciri
    • 1.1 Dalam mamalia
    • 1.2 Dalam ragi
    • 1.3 Dalam tumbuhan
  • 2 Ringkasan
    • 2.1 Dalam mamalia
    • 2.2 Dalam ragi
    • 2.3 Dalam bakteria
  • 3 Fungsi
  • 4 Rujukan

Ciri-ciri

Dalam mamalia

Maltase adalah protein amphipat yang dikaitkan dengan membran sel berus usus. Ia juga dikenali sebagai isozyme yang dikenali sebagai maltase asid, terletak di lisosom dan dapat menghidrolisiskan jenis glikosidat yang berlainan dalam substrat yang berbeza, bukan sahaja maltosa dan ikatan-ikatan 1,4. Kedua-dua enzim ini mempunyai banyak ciri-ciri struktur.

Enzim lisosom mempunyai kira-kira 952 asid amino dan diproses selepas terjemahan oleh glikosilasi dan pemindahan peptida pada terminal N- dan C-berakhir.

Kajian yang dijalankan dengan enzim dari usus tikus dan babi menetapkan bahawa dalam haiwan ini, enzim terdiri daripada dua subunit yang berbeza di antara mereka dalam hal beberapa sifat fizikal. Kedua-dua subunit ini timbul dari prekursor polipeptida yang sama yang dipotong secara proteolitik.

Tidak seperti babi dan tikus, enzim pada manusia tidak mempunyai dua subunit, tetapi satu sama lain, berat molekul tinggi dan sangat glikosilasi (oleh N- dan O-glikosilasi).

Dalam ragi

Ragi maltase, yang dikodkan oleh gen MAL62, mempunyai berat 68 kDa dan merupakan protein sitoplasmik yang wujud sebagai monomer dan menghidrolisis spektrum luas α-glucosides.

Dalam ragi terdapat lima isoenzim yang dikodkan dalam zon telomerik daripada lima kromosom yang berlainan. Setiap lokus pengekstrakan gen MAL juga terdiri daripada kompleks gen semua gen yang terlibat dalam metabolisme maltosa, termasuk protein permisi dan pengawalseliaan, seolah-olah ia adalah operon..

Dalam tumbuhan

Telah ditunjukkan bahawa enzim yang ada di dalam tumbuhan sensitif terhadap suhu di atas 50 ° C dan maltase itu berlaku dalam kuantiti yang banyak dalam bijirin yang bercambah dan tidak berasas.

Di samping itu, semasa degradasi kanji, enzim ini adalah khusus untuk maltosa, kerana ia tidak bertindak pada oligosakarida lain, tetapi selalu berakhir dengan pembentukan glukosa.

Sintesis

Dalam mamalia

Maltase usus manusia disintesis sebagai rantai polipeptida tunggal. Karbohidrat yang kaya dengan residu mannose ditambah bersama transduction oleh glikosilasi, yang seolah-olah melindungi urutan kemusnahan proteolitik.

Kajian ke atas biogenesis negeri enzim ini yang ia dipasang sebagai molekul berat molekul yang tinggi dalam "membran terikat" retikulum endoplasma, dan kemudian diproses oleh enzim pankreas dan "semula terglikosilat" di Golgi kompleks.

Dalam ragi

Dalam ragi terdapat lima isoenzim yang dikodkan dalam zon telomerik daripada lima kromosom yang berlainan. Setiap lokus pengekstrakan gen MAL juga terdiri daripada kompleks gen semua gen yang terlibat dalam metabolisme maltosa, termasuk permis dan protein pengawalseliaan.

Dalam bakteria

Sistem metabolisme maltosa dalam bakteria seperti E. coli, adalah sama dengan sistem laktosa, terutamanya dalam organisasi genetik bertanggungjawab untuk sintesis protein peraturan, penghantar operon dan aktiviti enzim pada substrat (maltase ).

Fungsi

Dalam kebanyakan organisma di mana kehadiran enzim seperti maltase telah dikesan, enzim ini memainkan peranan yang sama: degradasi disakarida seperti maltosa untuk mendapatkan produk karbohidrat yang larut yang mudah metabolik.

Di dalam usus mamalia, maltase memainkan peranan penting dalam langkah terakhir degradasi kanji. Kekurangan enzim ini biasanya diperhatikan dalam patologi seperti glikogenosis jenis II, yang berkaitan dengan penyimpanan glikogen.

Dalam tindak balas bakteria dan ragi yang dikatalisis oleh enzim jenis ini mewakili sumber tenaga penting dalam bentuk glukosa yang memasuki laluan glikolitik, dengan tujuan penapaian atau tanpa fermentasi.

Dalam tumbuh-tumbuhan, maltase, bersama-sama dengan amylases, mengambil bahagian dalam degradasi endosperma dalam benih yang "tidur", dan yang diaktifkan oleh gibberellins, hormon yang mengawal selia pertumbuhan tumbuhan, sebagai syarat untuk percambahan.

Di samping itu, banyak tumbuh-tumbuhan yang menghasilkan kanji sementara pada siang hari mempunyai maltases tertentu yang menyumbang kepada kemerosotan perantaraan metabolisme mereka pada waktu malam, dan telah ditentukan bahawa kloroplas adalah tempat simpanan utama maltosa dalam organisma ini..

Rujukan

  1. Auricchio, F., Bruni, C. B., & Sica, V. (1968). Pemurnian dan Pencirian Tambahan Asid a-Glucosidase. Jurnal Biokimia, 108, 161-167.
  2. Danielsen, E. M., Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Biosintesis protein microvillar usus. Jurnal Biokimia, 210, 389-393.
  3. Davis, W. A. ​​(1916). III. Pengagihan maltase dalam tumbuhan. Fungsi maltase dalam degradasi kanji dan pengaruhnya terhadap aktiviti amyloclastic bahan tumbuhan. Jurnal Biokimia, 10 (1), 31-48.
  4. ExPASy. Portal Sumber Bioinformatik. (n.d.). Diperolehi daripada enzyme.expasy.org
  5. Lu, Y., Gehan, J. P., & Sharkey, T. D. (2005). Kesan Daylength dan Circadian terhadap Degradasi Starch dan Metabolisme Maltosa. Fisiologi tumbuhan, 138, 2280-2291.
  6. Naims, H. Y., Sterchi, E. E., & Lentze, M. J. (1988). Struktur, Biosintesis, dan Glikosilasi Usus Kecil Manusia. Jurnal Kimia Biologi, 263 (36), 19709-19717.
  7. Needleman, R. (1991). Kawalan sintesis maltase dalam yis. Mikrobiologi Molekul, 5 (9), 2079-2084.
  8. Jawatankuasa Nomenclature Kesatuan Antarabangsa Biokimia dan Biologi Molekul (NC-IUBMB). (2019). Diperolehi daripada qmul.ac.uk.
  9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., ... Ploeg, V. der. (1995). Jenis glikogenosis II (Kekurangan Asid Maltase). Otot & Nerve, 3, 61-69.
  10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Kajian tidak aktif dalam benih Avena fatua. Jurnal Botani Kanada, 40 (13), 1659-1673.
  11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Amphiphilic Babi Struktur dan Spesifikasi Mikrostil Maltase / Glukoamylase Intestinal. Jurnal Biokimia Eropah, 126, 559-568.