Prestasi dan contoh pemangkin biologi
A pemangkin biologi o biokatalyst adalah molekul, secara amnya berasal dari protein, yang mempunyai kapasiti untuk mempercepat tindak balas kimia yang berlaku di dalam makhluk hidup. Molekul protein katalis adalah enzim, dan sifat RNA adalah ribozim. Dalam artikel ini, kami akan menumpukan pada meneroka enzim, yang merupakan pemangkin biologi yang paling terkenal.
Dalam ketiadaan enzim, bilangan reaksi yang besar yang berlaku di dalam sel dan yang membolehkan kehidupan, tidak dapat berlaku. Ini bertanggungjawab untuk mempercepat proses pesanan magnitud hampir 106 - dan dalam beberapa kes lebih besar.
Indeks
- 1 Catalysis
- 2 Enzim
- 2.1 Apa itu enzim?
- 2.2 Ciri-ciri enzim
- 2.3 Tatanama dan klasifikasi enzim
- 2.4 Bagaimana enzim berfungsi?
- 2.5 Inhibitor Enzimatik
- 2.6 Contoh
- 3 Perbezaan antara pemangkin biologi (enzim) dan pemangkin kimia
- 3.1 Reaksi yang dikatalisis oleh enzim berlaku lebih cepat
- 3.2 Kebanyakan enzim berfungsi pada keadaan fisiologi
- 3.3 Spesifikasi
- 3.4 Peraturan enzimatik adalah tepat
- 4 Rujukan
Catalysis
Pemangkin adalah molekul yang mampu mengubah kelajuan tindak balas kimia tanpa dimakan dalam tindak balas tersebut.
Reaksi kimia melibatkan tenaga: molekul awal yang terlibat dalam reaksi atau reaktan bermula dengan tahap tenaga. Jumlah tenaga tambahan diserap untuk mencapai "keadaan peralihan". Seterusnya, tenaga dikeluarkan dengan produk.
Perbezaan tenaga antara reaktan dan produk dinyatakan sebagai ΔG. Sekiranya tahap tenaga produk lebih besar daripada reaktan, tindak balasnya adalah endergonik dan tidak spontan. Sebaliknya, jika tenaga produk lebih rendah, reaksinya adalah exergonik dan spontan.
Walau bagaimanapun, jika tindak balas secara spontan, ia tidak bermakna ia akan berlaku pada kelajuan yang ketara. Kelajuan reaksi bergantung pada ΔG * (asterisk merujuk kepada tenaga pengaktifan).
Pembaca mesti menyimpan konsep-konsep ini dalam fikiran untuk memahami bagaimana fungsi enzim berlaku.
Enzim
Apakah enzim itu??
Enzim adalah molekul biologi yang kompleks yang luar biasa, yang terdiri terutamanya daripada protein. Protein, pada gilirannya, adalah rantaian panjang asid amino.
Salah satu ciri enzim paling cemerlang adalah kekhususannya dalam molekul sasaran - molekul ini dipanggil substrat.
Ciri-ciri enzim
Enzim wujud dalam beberapa bentuk. Ada yang terdiri sepenuhnya protein, sementara yang lain mempunyai kawasan bukan protein yang disebut cofactors (logam, ion, molekul organik, dll).
Maka, apoenzyme adalah enzim tanpa cofactornya, dan gabungan apoenzyme dan cofactornya disebut holoenzyme.
Mereka adalah molekul yang agak besar. Walau bagaimanapun, hanya tapak kecil enzim yang secara langsung mengambil bahagian dalam tindak balas dengan substrat, dan rantau ini adalah tapak aktif.
Apabila tindak balas bermula, enzim digabungkan dengan substratnya sebagai kunci ditambah pula dengan kuncinya (model ini adalah proses penyederhanaan proses biologi yang sebenar, tetapi berfungsi untuk menggambarkan proses itu).
Semua tindak balas kimia yang berlaku di dalam badan kita akan dipangkin oleh enzim. Sebenarnya, jika molekul-molekul ini tidak wujud, kita perlu menunggu beratus-ratus atau ribuan tahun untuk reaksi-reaksi itu selesai. Oleh itu, peraturan aktiviti enzimatik mesti dikawal dengan cara yang sangat khusus.
Nomenklatur dan klasifikasi enzim
Apabila kita melihat molekul yang namanya berakhir, kita dapat memastikan bahawa ia adalah enzim (walaupun terdapat pengecualian terhadap peraturan ini, seperti trypsin). Ini adalah konvensyen untuk menamakan nama enzim tersebut.
Terdapat enam jenis asas enzim: oksidoreductase, pemindahan, hidrolase, lyase, isomerase dan ligase; bertanggungjawab untuk: reaksi redoks, pemindahan atom, hidrolisis, penambahan ikatan berganda, isomerisasi dan mengikat molekul, masing-masing.
Bagaimana enzim berfungsi?
Dalam bahagian pemangkin yang kita nyatakan bahawa kelajuan reaksi bergantung kepada nilai ΔG *. Semakin tinggi nilai ini, perlahan dan perlahan reaksi. Enzim bertanggungjawab untuk mengurangkan parameter tersebut - dengan itu meningkatkan kelajuan tindak balas.
Perbezaan antara produk dan reaktan tetap sama (enzim tidak menjejaskannya), sama seperti pengedaran yang sama. Enzim ini memudahkan pembentukan keadaan peralihan.
Inhibitor enzim
Dalam konteks kajian enzim, inhibitor adalah bahan yang dapat mengurangkan aktiviti pemangkin. Mereka dikelaskan kepada dua jenis: perencat yang berdaya saing dan tidak berdaya saing. Mereka jenis pertama bersaing dengan substrat dan yang lain tidak.
Secara amnya, proses penghambatan boleh diterbalikkan, walaupun sesetengah inhibitor boleh digabungkan dengan enzim hampir secara kekal.
Contohnya
Terdapat banyak enzim dalam sel kita - dan dalam sel-sel semua makhluk hidup. Walau bagaimanapun, yang paling terkenal adalah mereka yang mengambil bahagian dalam laluan metabolik seperti glikolisis, kitaran Krebs, rantaian pengangkutan elektron, dan lain-lain..
Dehidrogenase succinate adalah enzim jenis oxidoreductase yang dapat mempercepat pengoksidaan succinate. Dalam kes ini, tindak balas melibatkan kehilangan dua atom hidrogen.
Perbezaan antara pemangkin biologi (enzim) dan pemangkin kimia
Terdapat pemangkin sifat kimia yang, seperti yang biologi, meningkatkan kelajuan reaksi. Walau bagaimanapun, terdapat perbezaan yang ketara antara kedua-dua jenis molekul.
Reaksi enzim-catalyzed berlaku lebih cepat
Pertama, enzim dapat meningkatkan kelajuan tindak balas dalam magnitud yang hampir 106 sehingga 1012. Pemangkin kimia juga meningkatkan kelajuan, tetapi hanya beberapa pesanan magnitud.
Kebanyakan enzim berfungsi pada keadaan fisiologi
Oleh kerana tindak balas biologi dijalankan di dalam makhluk hidup, keadaan optimum mereka mengelilingi nilai-nilai fisiologi suhu dan pH. Ahli kimia, sebaliknya, memerlukan suhu, tekanan dan keasidan yang drastik.
Spesifikasi
Enzim sangat spesifik dalam tindak balas yang menjadi pemangkin. Dalam kebanyakan kes, mereka hanya bekerja dengan satu substrat atau dengan beberapa. Kekhususan juga berlaku untuk jenis produk yang mereka hasilkan. Pelbagai substrat pemangkin kimia adalah lebih luas.
Kekuatan yang menentukan kekhususan interaksi antara enzim dan substratnya adalah sama yang menentukan pengesahan protein yang sama (interaksi Van der Waals, ikatan elektrostatik, hidrogen dan hidrofobik).
Peraturan enzimatik adalah tepat
Akhirnya, enzim mempunyai kapasiti yang lebih besar dari peraturan dan aktiviti ini berbeza-beza mengikut kepekatan bahan-bahan yang berlainan dalam sel.
Di antara mekanisme pengawalseliaan kita dapati kawalan allosterik, pengubahsuaian kovalen enzim dan variasi dalam jumlah enzim yang disintesis.
Rujukan
- Berg, J. M., Stryer, L., & Tymoczko, J. L. (2007). Biokimia. Saya balik.
- Campbell, M. K., & Farrell, S. O. (2011). Biokimia Edisi keenam. Thomson. Brooks / Cole.
- Devlin, T. M. (2011). Buku teks biokimia. John Wiley & Sons.
- Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Biokimia: teks dan atlas. Ed. Panamericana Medical.
- Mougios, V. (2006). Latihan biokimia. Kinetik manusia.
- Müller-Esterl, W. (2008). Biokimia Asas perubatan dan sains hayat. Saya balik.
- Poortmans, J.R. (2004). Prinsip latihan biokimia. Karger.
- Voet, D., & Voet, J. G. (2006). Biokimia. Ed. Panamericana Medical.