Fungsi enzim Allosteric, Struktur dan Kinetik

The enzim allosteric Mereka adalah bahan kimia organik yang terdiri daripada struktur empat molekul, jadi dikatakan bahawa strukturnya adalah kuaternary.

Secara keseluruhannya, enzim allosterik mempunyai lebih daripada satu rantaian polipeptida dan mengandungi unit-unit di mana pemangkinan dilakukan. Ini juga mempunyai tapak aktiviti, iaitu, pertukaran kimia, dan untuk sebab ini mereka melakukan pengiktirafan substrat.

Dalam erti kata lain, enzim allosteric dicirikan dengan mempunyai lebih daripada dua rantai polipeptida, yang subunit mempunyai sifat yang berbeza: satu isostere, yang merupakan tapak aktif itu sendiri, dan satu allosteric mana peraturan enzim dilakukan.

Yang kedua tidak mempunyai aktiviti pemangkinan, tetapi ia boleh dikaitkan dengan molekul modulasi yang boleh bertindak sebagai rangsangan atau halangan untuk merealisasikan aktiviti enzim.

Pengenalan ringkas kepada enzim allosteric

Enzim allosteric mempunyai tugas penting untuk membuat pencernaan lebih mudah. Apabila mereka menembusi nukleus molekul, enzim ini mempunyai kuasa untuk campur tangan dalam metabolisme organisme, sehingga mereka mempunyai keupayaan untuk menyerap dan mengeluarkannya sesuai dengan kebutuhan biokimia yang timbul..

Untuk ini boleh dilaksanakan, adalah perlu bahawa enzim allosterik memindahkan mekanisme yang mana proses pengawalseliaan dijalankan.

Enzim-enzim ini diklasifikasikan dalam dua aspek: K dan V. Di kedua-duanya biasanya dilihat bahawa keluk tepu mereka tidak biasanya dari hyperbole, tetapi bentuk yang tidak teratur yang meniru abjad Yunani sigma.

Ini semestinya bererti struktur dan kinetiknya sama sekali tidak sama dengan enzim michaelian, lebih kurang enzim bukan allosteric, kerana substratnya menyebabkan variasi dan perbezaan yang relevan dalam kelajuan reaksi.

Struktur dan kinetika enzim allosterik secara langsung dikaitkan dengan interaksi koperasi, khususnya yang tidak kovalen.

Anggapan ini didasarkan pada premis bahawa keluk sigmoid, yang ditarik apabila kepekatan substrat naik, berkaitan dengan perubahan struktur yang berlaku dengan enzim.

Walau bagaimanapun, korelasi ini tidak semestinya mutlak dan meminjamkan dirinya kepada kekaburan di mana keganjilan tertentu diabaikan dalam sistem ini.

Fungsi

Secara global, enzim allosterik dirujuk sebagai molekul asal usul organik, di mana ia boleh menjejaskan hubungan biokimia antara protein dan enzim.

Tindakan enzim allosterik ini dibangunkan melalui penyusupan dalam nukleus molekul, supaya di dalam organisma bertanggungjawab untuk pemangkinan pencernaan. Terima kasih kepadanya, pelbagai proses yang berkaitan dengan saluran pencernaan berkembang, terutama dalam pengurusan metabolisme.

Oleh itu, fungsi utama enzim allosteric adalah untuk menjaga pencernaan dalam badan. Ini berlaku kerana proses pautan ke mana ia dikemukakan membolehkan asimilasi nutrien serta penghapusan sisa dalam struktur organisma untuk disukai..

Oleh itu, pemangkinan sistem pencernaan berkembang secara berterusan dalam persekitaran yang seimbang di mana setiap modulator mempunyai tapak allosteric khusus.

Di samping itu, enzim allosteric adalah, dari perspektif metabolik, mereka yang mencapai bahawa aktiviti enzimatik dikawal melalui turun naik yang dilihat di peringkat stratum.

Semakin kecil perubahan yang dibuat dalam kepekatan substrat itu, semakin besar transformasi yang akan dilakukan oleh enzim tersebut, dan sebaliknya.

Sebaliknya, nilai-nilai enzim allosterik K boleh ditingkatkan dengan dos min modulator perencat.

Ia boleh berlaku dalam prestasi mereka, enzim allosterik dihalang pada akhir proses metabolik, sesuatu yang berlaku dalam beberapa sistem multienzyme (mereka mempunyai banyak jenis enzim), lebih banyak jika kapasiti selular melebihi.

Apabila ini berlaku, enzim allosterik memastikan bahawa aktiviti pemangkin menurun; jika tidak, substrat menyebabkan aktiviti enzimatik diaktifkan dan bukan mengawalnya.

Peraturan allosterik

Ia dikenali sebagai proses selular di mana aktiviti enzimatik dikawal oleh proses pelarasan. Ini mungkin disebabkan oleh maklum balas yang dihasilkan yang boleh positif (iaitu, pengaktifan) atau negatif (perencatan).

Peraturan boleh berlaku dengan cara yang berbeza, sama ada pada skala organik (supracellular, di atas sel), melalui transduksi isyarat dan oleh pengubahsuaian kovalen enzim.

Penangkapan substrat biasanya boleh berlaku di pusat aktif apabila perencat tidak hadir.

Walau bagaimanapun, jika pusat allosteric ini diduduki oleh perencat, elemen pertama ini berubah dalam strukturnya dan oleh itu substrat tidak dapat diperbaiki.

Kehadiran sigmoid berbentuk kinetik mungkin mencadangkan bahawa terdapat satu hubungan kegotong-royongan dalam substrat, tetapi ini tidak selalunya peraturan, terdapat pengecualian (lihat "allosterism dan kegotong-royongan ?: Sinonim" di bawah).

Struktur dan kinetik

Beberapa polipeptida enzim allosterik tidak mempunyai pemangkinan. Walau apa pun, mereka juga mempunyai tapak yang strategik dan sangat spesifik di mana pengikatan dan pengiktirafan modulator dijalankan, itulah sebabnya enzim modulasi yang kompleks dapat dihasilkan..

Ini adalah kerana hakikat bahawa tahap mereka aktiviti pemangkin bergantung kepada kekutuban yang mempunyai modulator, iaitu, bergantung kepada sama ada ia adalah negatif (perencatan) atau positif (picu).

Tempat di mana pertukaran biokimia ini berlaku, atau sebaliknya interaksi enzimatik dengan modulator, dikenali sebagai tapak allosteric.

Di sinilah sifatnya dikekalkan tanpa modulator yang mengalami perubahan pada tahap kimia. Walau bagaimanapun, hubungan antara modulator dan enzim tidak boleh diubah, agak sebaliknya; Ia boleh dibatalkan. Oleh itu, boleh dikatakan bahawa proses enzim allosteric ini tidak dapat dielakkan.

Satu ciri yang menonjolkan enzim allosteric adalah bahawa mereka tidak sesuai dengan corak kinetik yang memenuhi prinsip Michaelis-Menten.

Dalam erti kata lain, uji kaji setakat ini telah menunjukkan bahawa link terdapat antara enzim allosteric dan modular (tanpa mengira kekutuban yang) mempunyai lengkung tepu yang mempunyai bentuk yang tetap, tetapi sigmoidal, dengan kelengkungan sama yang Hurma Greek sigma.

Perbezaan dalam bentuk sigmoid ini adalah sedikit, tidak kira sama ada modulator telah digunakan (positif atau negatif) atau tidak digunakan sama sekali.

Dalam semua kes, kelajuan tindak balas enzim allosteric menunjukkan satu siri modifikasi dramatik yang kepekatan substratnya lebih rendah berbanding dengan modulator negatif dan lebih tinggi dengan yang positif. Sebaliknya, mereka mempunyai nilai perantaraan apabila tiada modulator yang dikaitkan dengan enzim.

Tingkah kinetik kinetik enzim allosteric dapat digambarkan dengan dua model: simetrik dan urutan.

Model simetri

Dalam model ini, enzim allosteric dapat dibentangkan mengikut kesesuaian, yang tegang dan santai.

Subunit mungkin pada akhir sama ada, kerana terdapat keseimbangan yang bergerak di antara kedua-dua negeri di mana modular negatif mendekati pengesahan tegang, manakala santai menyertai substrat dan activators.

Model sepatutnya

Dengan model ini, anda mempunyai paradigma yang berbeza. Di sini terdapat dua kesesuaian, tetapi masing-masing boleh bertindak secara berasingan, secara berasingan.

Pada ketika ini mungkin terdapat peningkatan atau kejatuhan hubungan biokimia enzim, dengan tahap koperasi yang mungkin pengaktifan atau pencerobohan..

Perubahan struktur diteruskan secara berturut-turut dari satu subunit ke yang lain, dengan urutan yang ditetapkan.

Kedua-dua model simetri dan berurutan berfungsi sendiri, mengikut piawaian mereka sendiri. Walau bagaimanapun, kedua-dua model boleh bekerja dengan cara yang sama, oleh itu mereka tidak saling eksklusif.

Dalam kes-kes ini terdapat keadaan perantaraan di mana ia diperhatikan bagaimana penyesuaian, iaitu dengan mengatakan tegang dan santai, mengambil bahagian dalam proses kerjasama di mana interaksi biokimia enzim allosterik disatu.

Alosterisme dan kerjasama: sinonim?

Adalah dipercayai bahawa alosterisme adalah sama dengan cooperativism, tetapi ini tidak berlaku. Kekeliruan kedua-dua istilah, nampaknya, berasal dari fungsi mereka.

Walau bagaimanapun, perlu diperhatikan bahawa persamaan ini tidak mencukupi untuk alosterisme dan cooperativism untuk digunakan sebagai perkataan yang sama. Kedua-duanya mempunyai nuansa halus yang perhatian harus dibayar sebelum jatuh ke generalisasi dan kategorisasi yang salah.

Perlu diingat bahawa enzim allosteric, apabila menyertai modulator, mengambil pelbagai bentuk. Modulator positif diaktifkan, sementara modulator negatif menghalang.

Dalam kedua-dua kes terdapat perubahan besar dalam struktur enzim di tapak aktif, yang seterusnya menjadi perubahan tapak aktif yang sama.

Salah satu contoh paling praktikal ini dilihat dalam perencangan yang tidak kompetitif, di mana modulator negatif mengikat kepada enzim selain daripada substrat.

Walau bagaimanapun, pertalian saudara enzim untuk substrat boleh berkurangan dengan ini negatif enzim modulator allosteric, jadi ia boleh menjadi perencatan kompetitif tanpa mengira struktur substrat adalah berbeza daripada struktur enzim.

Begitu juga, terdapat peningkatan dalam pertalian kata tersebut atau bukannya kesan penghambatan yang berlaku sebaliknya, iaitu, kesan pengaktifan.

Fenomena kooperativisme berlaku di banyak enzim allosteric, tetapi ini hanya dapat dikategorikan apabila enzim mempunyai beberapa tempat di mana mereka berjaya mengikat substrat, jadi ia dipanggil enzim oligomerik.

Di samping itu, kelebihannya dihasilkan mengikut tahap kepekatan yang mempunyai effector, dan di dalamnya modulator positif, yang negatif dan bahkan substrat itu sendiri bertindak dengan cara yang berbeza-beza sepanjang proses ini.

Untuk menghasilkan kesan ini, adalah perlu untuk membentangkan beberapa tapak yang mampu menghubungkannya dengan substrat, dan hasilnya muncul secara grafis dalam kajian ilmiah sebagai lengkung sigmoid, yang telah dirujuk ke.

Dan di sinilah terjadinya entanglement, kerana ia cenderung dikaitkan bahawa jika ada lengkung sigmoid dalam analisis enzimatik itu adalah kerana enzim allosteric yang diperhatikan mestilah bersifat kooperatif.

Di samping itu, salah satu faktor yang menyumbang kepada kelemahan ini adalah bahawa tahap koperasi yang wujud dalam sistem ini dikendalikan oleh para pelaku allosteric..

Tahapnya boleh meningkat dengan kehadiran inhibitor, sementara ia cenderung berkurang apabila aktivator hadir.

Walau bagaimanapun, kinetika hanya meninggalkan keadaan sigmoidnya apabila ia menjadi michaeliana di mana kepekatan pengaktifnya dinaikkan.

Oleh itu, adalah jelas bahawa lengkung sigmoid boleh menjadi antonim dari enzim allosteric. Walaupun kebanyakan enzim ini, apabila substrat ini tepu, mempunyai isyarat ini, adalah palsu bahawa terdapat interaksi allosteric hanya kerana kelengkungan kinetik sigmoid dilihat dalam graf..

Untuk mengandaikan kebalikannya adalah juga salah; sigmoid tidak menyiratkan dari satu yang sebelum manifestasi tegas kepada tegas alosterisme.

Alosterisme yang unik: hemoglobin

Hemoglobin dianggap sebagai contoh klasik tentang apa yang berlaku dengan sistem allosteric. Substrat yang sepadan dengan jenis sigmoid ditetapkan dalam komponen sel darah merah ini.

Fiksasi ini boleh dihalang melalui pengeksport di mana tidak ada tindakan di pusat aktif, yang tidak lain adalah kumpulan heme. Kinetik michaelian, sebaliknya, dipersembahkan secara berasingan dalam subunit yang mengambil bahagian dalam penetapan oksigen.

Rujukan

1. Bu, Z. dan Callaway, D.J. (2011). "Dinamik protein dan jarak jauh allostery dalam isyarat sel". Kemajuan dalam Kimia Protein dan Biologi Struktur, 83: ms. 163-221.
2. Huang, Z; Zhu, L. et al (2011). "ASD: pangkalan data komprehensif protein dan modulator allosteric". Penyelidikan Asid Nukleat, 39, hlm. D663-669.
3. Kamerlin, S.C. dan Warshel, A (2010). "Pada awal kurun ke-21: Adalah dinamik pautan yang hilang untuk memahami pemangkinan enzim?". Protein: Struktur, Fungsi, dan Bioinformatik, 78 (6): ms. 1339-75.
4. Koshland, D.E.; Némethy, G. dan Filmer, D. (1966). "Perbandingan data mengikat eksperimen dan model teori dalam protein yang mengandungi subunit". Biokimia, 5 (1): ms. 365-85.
5. Martínez Guerra, Juan José (2014). Struktur dan kinetika enzim allosteric. Aguascalientes, Mexico: Universiti Autonomi Aguascalientes. Pulih dari bukuelectronico.uaa.mx.
6. Monod, J., Wyman, J. dan Changeux, J.P. (1965). "Pada sifat peralihan allosteric: model yang munasabah". Jurnal Biologi Molekul, ms: ms. 88-118.
7. Teijón Rivera, José María; Garrido Pertierra, Amando et al (2006). Asas biokimia struktur. Madrid: Editorial Tébar.
8. Universiti Peru Cayetano Heredia (2017). Enzim pengawalseliaan. Lima, Peru: UPCH. Diperolehi daripada upch.edu.pe.