Struktur heliks Alpha dan kepentingan fungsi



The alpha helix adalah struktur sekunder yang paling sederhana yang boleh digunakan oleh protein dalam ruang mengikut ketegaran dan kebebasan putaran ikatan antara residu asid amino.

Ia dicirikan oleh bentuk lingkaran di mana asid amino disusun, yang seolah-olah disusun di sekitar paksi membujur khayalan dengan kumpulan R ke bahagian luar ini.

Helper alpha pertama kali diterangkan pada tahun 1951 oleh Pauling dan rakan sekerja, yang menggunakan data yang ada pada jarak interatomik, sudut pautan, dan parameter struktur lain peptida dan asid amino untuk meramalkan konfigurasi yang paling mungkin yang dapat dirasakan oleh rantai. polipeptida.

Keterangan alpha helix timbul dari pencarian untuk semua struktur yang mungkin dalam rantaian peptida yang stabil oleh ikatan hidrogen, di mana sisa-sisanya bersamaan stoikiometric dan konfigurasi masing-masing adalah planar, seperti yang ditunjukkan oleh data dari resonans bon peptida yang tersedia untuk tarikh itu.

Struktur sekunder ini adalah yang paling biasa di kalangan protein, dan ia diadopsi oleh kedua protein larut dan protein membran integral. Adalah dipercayai bahawa lebih daripada 60% protein wujud dalam bentuk helix alpha atau beta.

Indeks

  • 1 Struktur
  • 2 Kepentingan berfungsi
    • 2.1 Miosin
    • 2.2 Kolagen
    • 2.3 Keratin
    • 2.4 Hemoglobin
    • 2.5 Protein jenis "jari-jari zink"
  • 3 Rujukan

Struktur

Secara umum, setiap giliran helix alfa mempunyai purata 3.6 residu asid amino, yang bersamaan dengan 5.4 Å panjang. Walau bagaimanapun, sudut dan panjang putaran berbeza-beza dari satu protein kepada yang lain dengan ketergantungan ketat pada urutan asid amino struktur utama.

Kebanyakan heliks alpha mempunyai giliran tangan kanan, tetapi pada masa ini diketahui bahawa protein dengan heliks alpha boleh wujud dengan giliran kidal. Keadaan untuk satu atau yang lain berlaku ialah semua asid amino berada dalam konfigurasi yang sama (L atau D), kerana mereka bertanggungjawab ke arah belokan.

Penstabilan sebab-sebab struktur penting bagi dunia protein diberikan oleh ikatan hidrogen. Ikatan ini berlaku di antara atom hidrogen yang melekat pada nitrogen elektronegatif dari ikatan peptida dan atom oksigen karboksilat elektronegatif dari empat kedudukan asid amino kemudian, di rantau N-terminal berkenaan dengan dirinya sendiri.

Setiap giliran heliks, seterusnya, dikaitkan dengan bon hidrogen yang seterusnya, yang penting untuk mencapai kestabilan keseluruhan molekul.

Tidak semua peptida boleh membentuk heliks alpha stabil. Ini diberikan oleh keupayaan intrinsik setiap asid amino dalam rantaian untuk membentuk heliks, yang secara langsung berkaitan dengan sifat kimia dan fizikal dari kumpulan pengganti Rnya..

Contohnya, di pH tertentu banyak residu polar boleh memperolehi caj yang sama, jadi mereka tidak boleh ditempatkan secara berturut-turut dalam helix kerana penolakan di antara mereka akan menyimpulkan gangguan besar di dalamnya..

Saiz, bentuk dan kedudukan asid amino juga merupakan penentu penting kestabilan heliks. Tanpa berlaku lagi, sisa-sisa seperti Asn, Ser, Thr dan Cys yang diletakkan berdekatan dalam urutan itu juga boleh memberi kesan negatif terhadap konfigurasi helix alfa.

Dengan cara yang sama, hidrofobisiti dan hidrofilik segmen heliks alfa dalam peptida tertentu hanya bergantung pada identiti kumpulan R asid amino.

Dalam protin membran integral terdapat heliks alpha yang banyak dengan sisa-sisa watak hidrofobik yang kuat, sangat diperlukan untuk penyisipan dan konfigurasi segmen antara ekor apen fosfolipid konstituen.

Protein larut, sebaliknya, mempunyai heliks alfa yang kaya dengan sisa polar, yang memungkinkan kemungkinan interaksi yang lebih baik dengan yang hadir dalam air dalam sitoplasma atau ruang interstisial.

Penting berfungsi

Motif heliks alfa mempunyai pelbagai fungsi biologi. Corak interaksi spesifik antara heliks memainkan peranan penting dalam fungsi, pemasangan dan oligomerisasi kedua-dua protein membran dan protein larut.

Domain ini terdapat dalam banyak faktor transkripsi, penting dari sudut pandangan peraturan ekspresi gen. Mereka juga hadir dalam protein dengan kaitan struktur dan dalam protein membran yang mempunyai fungsi pengangkutan dan / atau penghantaran isyarat pelbagai jenis.

Berikut adalah beberapa contoh klasik protein dengan heliks alpha:

Myosin

Myosin adalah ATPase yang diaktifkan oleh actin yang bertanggungjawab untuk penguncupan otot dan pelbagai bentuk mobiliti sel. Kedua-dua myosin otot dan bukan otot terdiri daripada dua wilayah atau "kepala" globular yang dihubungkan bersama oleh alpha heliks panjang "ekor".

Kolagen

Satu pertiga daripada kandungan protein keseluruhan tubuh manusia diwakili oleh kolagen. Ia adalah protein yang paling banyak di ruang ekstraselular dan mempunyai ciri khas motif struktur yang terdiri daripada tiga helai selari dengan konfigurasi kidal helical, yang bergabung bersama untuk membentuk helix tiga dengan arah jam.

Keratin

Keratin adalah sekumpulan protein pembentuk filamen yang dihasilkan oleh beberapa sel epitel dalam vertebrata. Mereka adalah komponen utama kuku, rambut, cakar, cangkerang penyu, tanduk dan bulu. Sebahagian daripada struktur fibrillarnya dibentuk oleh segmen helix alfa.

Hemoglobin

Oksigen dalam darah diangkut oleh hemoglobin. Bahagian globin protein tetramerik ini terdiri dari dua heliks alfa yang sama sebanyak 141 residu masing-masing, dan dua rantai beta sebanyak 146 residu masing-masing..

"Zink jari" jenis protein

Organisme eukariotik mempunyai banyak protein zink-jari, yang berfungsi untuk tujuan yang berlainan: pengenalan DNA, pembungkusan RNA, pengaktifan transkripsi, pengawalan apoptosis, lipatan protein, dan sebagainya. Banyak protein jari zink mempunyai heliks alpha sebagai komponen utama strukturnya dan ia adalah penting untuk fungsi mereka.

Rujukan

  1. Aurora, R., Srinivasan, R., & Rose, G. D. (1994). Kaedah untuk Penghapusan a-alfa-Helix oleh Glycine. Sains, 264(5162), 1126-1130.
  2. Blaber, M., Zhang, X., & Matthews, B. (1993). Asas struktur asid amino alfa helix kecenderungan. Sains, 260(1), 1637-1640.
  3. Brennan, R. G., & Matthews, B. W. (1989). Helix-turn-helix DNA mengikat motif. Jurnal Kimia Biologi, 264(4), 1903-1906.
  4. Eisenberg, D. (2003). Penemuan ciri-ciri struktur protein alpha-helix dan beta-sheet, utama. Pnas, 100(20), 11207-11210. Huggins, M. L. (1957). Struktur alpha keratin. Kimia, 43, 204-209.
  5. Klement, W., Willens, R., & Duwez, P. (1960). Struktur myoglobin. Alam, 185, 422-427.
  6. Laity, J. H., Lee, B. M., & Wright, P. E. (2001). Protein jari zink: Pemahaman baru kepada kepelbagaian struktur dan fungsi. Pendapat Semasa dalam Biologi Struktur, 11(1), 39-46.
  7. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C.A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., ... Martin, K. (2003). Biologi Sel Molekul (Edisi ke-5). Freeman, W. H. & Syarikat.
  8. Luckey, M. (2008). Biologi struktur membran: dengan asas biokimia dan biofisik. Cambridge University Press. Diperolehi daripada www.cambridge.org/9780521856553
  9. McKay, M. J., Afrose, F., Koeppe, R. E., & Greathouse, D.V (2018). Pembentukan heliks dan kestabilan dalam membran. Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes, 1860(10), 2108-2117.
  10. Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2009). Prinsip Biokimia Lehninger. Edisi Omega (5th ed.).
  11. Pauling, L., Corey, R. B., & Branson, H. R. (1951). Struktur protein: dua konfigurasi heliks terikat hidrogen dari rantai polipeptida. Prosiding Akademi Sains Kebangsaan Amerika Syarikat, 37, 205-211.
  12. Perutz, M. F. (1978). Struktur hemoglobin dan pengangkutan pernafasan. Saintifik Amerika, 239(6), 92-125.
  13. Scholtz, J. M., & Baldwin, R. L. (1992). Mekanisme Pembentukan Alfa-Helix oleh Peptida. Kajian Semula Biofizik dan Struktur Biomolekul Tahunan, 21(1), 95-118.
  14. Bahu, M. D., & Raines, R. T. (2009). Struktur dan Kestabilan Collagen. Kajian Tahunan Biokimia, 78(1), 929-958.
  15. Subramaniams, A., Jones, W.K., Gulick, J., & Neumannli, J. (1991). Peraturan khusus Tisu pengedar gen rantaian alfa-Myosin dalam tikus transgenik. Jurnal Kimia Biologi, 266(36), 24613-24620.
  16. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, M.A. (2016). Keratin: Struktur, sifat mekanik, kejadian dalam organisma biologi, dan usaha bioinspirasi. Kemajuan dalam Sains Bahan. Elsevier Ltd.
  17. Warrick, H. M., & Spudich, J. a. (1987). Struktur dan fungsi Myosin dalam motil sel. Kajian Semula Biologi Sel, 3, 379-421.
  18. Zhang, S. Q., Kulp, D. W., Schramm, C. A., Mravic, M., Samish, I., & Degrado, W. F. (2015). Interaksi antara helix-helix-protein dan larut protein: Geometri yang sama melalui interaksi yang berbeza. Struktur, 23(3), 527-541